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- PDB-1obz: Crystal structure of the complex of the PDZ tandem of syntenin wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1obz
タイトルCrystal structure of the complex of the PDZ tandem of syntenin with an interleukin 5 receptor alpha peptide.
要素
  • INTERLEUKIN 5 RECEPTOR ALPHA
  • SYNTENIN 1
キーワードCELL ADHESION / ADHESION-COMPLEX / PDZ DOMAIN / SIGNAL TRANSDUCTION / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-5 receptor activity / regulation of interleukin-5 production / interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / interleukin-5-mediated signaling pathway ...interleukin-5 receptor activity / regulation of interleukin-5 production / interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / interleukin-5-mediated signaling pathway / positive regulation of exosomal secretion / positive regulation of leukocyte proliferation / negative regulation of receptor internalization / frizzled binding / inflammatory response to antigenic stimulus / cytokine receptor activity / Ephrin signaling / protein targeting to membrane / RIPK1-mediated regulated necrosis / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cytokine binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / positive regulation of phosphorylation / Interleukin receptor SHC signaling / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein sequestering activity / regulation of mitotic cell cycle / adherens junction / positive regulation of JNK cascade / Regulation of necroptotic cell death / cytokine-mediated signaling pathway / azurophil granule lumen / melanosome / extracellular vesicle / RAF/MAP kinase cascade / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / blood microparticle / nuclear membrane / chemical synaptic transmission / Ras protein signal transduction / cytoskeleton / receptor complex / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / synapse / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Short hematopoietin receptor, family 2, conserved site / Short hematopoietin receptor family 2 signature. / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / : / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. ...Short hematopoietin receptor, family 2, conserved site / Short hematopoietin receptor family 2 signature. / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / : / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Syntenin-1 / Interleukin-5 receptor subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kang, B.S. / Cooper, D.R. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Molecular Roots of Degenerate Specificity in Syntenin'S Pdz2 Domain: Reassessment of the Pdz Recognition Paradigm
著者: Kang, B.S. / Cooper, D.R. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2003年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNTENIN 1
B: SYNTENIN 1
P: INTERLEUKIN 5 RECEPTOR ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2137
ポリマ－36,9763
非ポリマー2364
水11,854658
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)101.485, 48.172, 74.996
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.24, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2246-

HOH

21P-2002-

HOH

詳細THE TRIMER IS FORMED BY THE COMPLEX OF CHAINS A AND BWITH ONE MOLECULE OF CHAIN P

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要素

#1: タンパク質 SYNTENIN 1 / SYNDECAN BINDING PROTEIN 1 / MELANOMA DIFFERENTIATION ASSOCIATED PROTEIN-9 / MDA-9 / SCAFFOLD ...SYNDECAN BINDING PROTEIN 1 / MELANOMA DIFFERENTIATION ASSOCIATED PROTEIN-9 / MDA-9 / SCAFFOLD PROTEIN PBP1 / TACIP18 / PRO-TGF-ALPHA CYTOPLASMIC DOMAIN-INTERACTING PROTEIN 18


分子量: 18018.688 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ2, RESIDUES 113-273 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O00560
#2: タンパク質・ペプチド INTERLEUKIN 5 RECEPTOR ALPHA / IL-5R-ALPHA / CD125 ANTIGEN


分子量: 938.975 Da / 分子数: 1 / 断片: LAST 8 RESIDUES, RESIDUES 413-420 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q01344
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 658 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細MOL_ID 1: FUNCTIONS AS AN ADAPTER PROTEIN. MAY ALSO FUNCTION TO COUPLE SYNDECANS TO CYTOSKELETAL ...MOL_ID 1: FUNCTIONS AS AN ADAPTER PROTEIN. MAY ALSO FUNCTION TO COUPLE SYNDECANS TO CYTOSKELETAL TRANSCRIPTION PROTEINS OR SIGNALING COMPONENTS. ALSO SEEMS TO COUPLE FACTOR SOX4 TO THE IL-5 RECEPTOR (IL5RA) (MOL_ID 2 IN THIS ENTRY)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.7 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: SITTING DROP WITH 0.2 M SODIUM ACETATE, PH 4.6 28% PEG4000, 0.2 M AMMONIUM ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97946
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 112090 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 3.13 / % possible all: 72.4
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 50 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 3.13

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N99

1n99


解像度: 1.7→64.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 2.207 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.172 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1048 3.2 %RANDOM
Rwork0.148 ---
obs-32205 95.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→64.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2522 0 16 658 3196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0212547
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022373
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5071.9523428
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80735527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0595329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2406
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022828
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02468
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2461
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2540.22864
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.21554
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2030.2437
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1510.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3080.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1531.51647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93222647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.723900
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3024.5781
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.33 51
Rwork0.212 1739
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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