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- PDB-1ob0: Kinetic stabilization of Bacillus licheniformis alpha-amylase thr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ob0
タイトルKinetic stabilization of Bacillus licheniformis alpha-amylase through introduction of hydrophobic residues at the surface
要素ALPHA-AMYLASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / STARCH DEGRADATION / THERMOSTABILITY / CALCIUM / SODIUM
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase / alpha-amylase activity / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #140 / Alpha-amylase, thermostable / Alpha-amylase C-terminal, prokaryotic / Alpha-amylase C-terminal / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #140 / Alpha-amylase, thermostable / Alpha-amylase C-terminal, prokaryotic / Alpha-amylase C-terminal / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種BACILLUS LICHENIFORMIS (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Machius, M. / Declerck, N. / Huber, R. / Wiegand, G.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Kinetic Stabilization of Bacillus Licheniformis Alpha-Amylase Through Introduction of Hydrophobic Residues at the Surface
著者: Machius, M. / Declerck, N. / Huber, R. / Wiegand, G.
#1: ジャーナル: Mol.Cells / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Thermostable Alpha-Amylase from Bacillus Licheniformis Refined at 1.7 A Resolution
著者: Hwang, K.Y. / Song, H.K. / Chang, C. / Lee, J. / Lee, S.Y. / Kim, K.K. / Choe, S. / Sweet, R.M. / Suh, S.W.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Activation of Bacillus Licheniformis Alpha-Amylase Through a Disorder-->Order Transition of the Substrate-Binding Site Mediated by a Calcium-Sodium-Calcium Metal Triad
著者: Machius, M. / Declerck, N. / Huber, R. / Wiegand, G.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of Calcium-Depleted Bacillus Licheniformis Alpha-Amylase at 2.2 A Resolution
著者: Machius, M. / Wiegand, G. / Huber, R.
履歴
登録2003年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年9月25日Group: Data collection / Experimental preparation / Other / カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-AMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4575
ポリマ－55,3141
非ポリマー1434
水5,837324
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.292, 91.292, 137.466
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-AMYLASE / 1 / 4-ALPHA-D-GLUCAN-4-GLUCANOHYDROLASE


分子量: 55314.027 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BACILLUS LICHENIFORMIS (バクテリア)
発現宿主: BACILLUS SUBTILIS (枯草菌) / 参照: UniProt: P06278, alpha-amylase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYSES ENDOHYDROLYSIS OF 1,4-ALPHA-GLUCOSIDIC LINKAGES IN OLIGOSACCHARIDES AND POLYSACCHARIDES. ...CATALYSES ENDOHYDROLYSIS OF 1,4-ALPHA-GLUCOSIDIC LINKAGES IN OLIGOSACCHARIDES AND POLYSACCHARIDES. PRIMARILY USED IN THE FOOD INDUSTRY FOR HIGH TEMPERATURE LIQUEFACTION OF STARCH-CONTAINING MASHES AND IN THE DETERGENT INDUSTRY TO REMOVE STARCH. ACTIVE AT RELATIVELY HIGH PH VALUES (UP TO PH 11) AND AT HIGH TEMPERATURES (UP TO 100 DEGREE CELSIUS). ENGINEERED RESIDUES HIS (133) VAL ASN (190) PHE ALA (209) VAL GLN (264) SER ASN (265) TYR
配列の詳細DATABASE ENTRY SWS P06278 CONTAINS A 29 RESIDUE PRECURSOR. NUMBERING IN THE PDB ENTRY STARTS WITH 1 ...DATABASE ENTRY SWS P06278 CONTAINS A 29 RESIDUE PRECURSOR. NUMBERING IN THE PDB ENTRY STARTS WITH 1 WHICH CORRESPONDS TO RESIDUE 30 IN THE DATABASE ENTRY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY VAPOR DIFFUSION FROM DROPS CONTAINING 4 UL OF PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML IN 50 MM TRIS/HCL, PH 8.0) PLUS 4 UL OF RESERVOIR SOLUTION (50 MM HEPES, 1 M AMMONIUM ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY VAPOR DIFFUSION FROM DROPS CONTAINING 4 UL OF PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML IN 50 MM TRIS/HCL, PH 8.0) PLUS 4 UL OF RESERVOIR SOLUTION (50 MM HEPES, 1 M AMMONIUM SULFATE, 1% (V/V) PEG 500, PH 7.0) EQUILIBRATED AGAINST 1 ML OF RESERVOIR SOLUTION.
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH8.0
350 mMHEPES1reservoir
41 Mammonium sulfate1reservoir
51 %(v/v)PEG5001reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月15日 / 詳細: BEAM FOCUSSING MIRROR SYSTEM (MSC, USA)
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→25.9 Å / Num. obs: 55286 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 1.83→1.85 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 96.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.83 Å / Num. obs: 61355 / % possible obs: 83.8 % / 冗長度: 3.8 % / Num. measured all: 231592 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 1.79 Å / % possible obs: 25 % / Rmerge(I) obs: 0.31

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BPL

1bpl


解像度: 1.83→25.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 987507.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.154 1448 2.7 %RANDOM
Rwork0.147 ---
obs0.147 53205 93 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.3911 Å2 / ksol: 0.357256 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å20.23 Å20 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.69 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→25.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3909 0 4 324 4237
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.142.5
LS精密化 シェル解像度: 1.83→1.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 215 2.6 %
Rwork0.228 8072 -
obs--87.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.83 Å / 最低解像度: 25.89 Å / Num. reflection obs: 58628 / Num. reflection Rfree: 2345 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.174 / Rfactor Rwork: 0.156
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.359
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 1.73 Å / Rfactor Rfree: 0.33 / Rfactor Rwork: 0.319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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