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万見
- PDB-1oap: Mad structure of the periplasmique domain of the Escherichia coli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oap
タイトルMad structure of the periplasmique domain of the Escherichia coli PAL protein
要素PEPTIDOGLYCAN-ASSOCIATED LIPOPROTEIN
キーワードLIPOPROTEIN / PERIPLASMIC / PEPTIDOGLYCAN BINDING / TOL SYSTEM / OUTER MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane invagination / cell division site / cell outer membrane / membrane => GO:0016020 / cell cycle / cell division / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan-associated lipoprotein, C-terminal / Peptidoglycan-associated lipoprotein / Outer membrane protein, OmpA-like, conserved site / OmpA-like domain. / OmpA-like domain / Outer membrane protein, bacterial / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile. ...Peptidoglycan-associated lipoprotein, C-terminal / Peptidoglycan-associated lipoprotein / Outer membrane protein, OmpA-like, conserved site / OmpA-like domain. / OmpA-like domain / Outer membrane protein, bacterial / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidoglycan-associated lipoprotein / Peptidoglycan-associated lipoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Abergel, C. / Walburger, A. / Bouveret, E. / Claverie, J.M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic study of the peptidoglycan-associated lipoprotein from Escherichia coli.
著者: Abergel, C. / Walburger, A. / Chenivesse, S. / Lazdunski, C.
履歴
登録2003年1月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22018年3月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: citation / pdbx_database_status
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDOGLYCAN-ASSOCIATED LIPOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5083
ポリマ－12,3161
非ポリマー1922
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)88.575, 88.575, 68.028
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDOGLYCAN-ASSOCIATED LIPOPROTEIN


分子量: 12315.746 Da / 分子数: 1 / 断片: PERIPLASMIC DOMAIN, RESIDUES 65-137 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 解説: PERIPLASMIC DOMAIN / プラスミド: PET14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P07176, UniProt: P0A912*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細PROBABLY PLAYS A ROLE IN BACTERIAL ENVELOPE INTEGRITY. SHOWS VERY STRONG ASSOCIATION WITH PEPTIDOGLYCAN
配列の詳細CORRESPONDS TO A TRUNCATED FORM OF THE PAL PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 6
詳細: MPD 40%, PEG 4000 10%, AMSO4 0.2M, IMIDAZOLE 10MM, MES BUFF, pH 6.00

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9393,0.97953,0.97921
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.93931
20.979531
30.979211
反射解像度: 2.5→34 Å / Num. obs: 9422 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 20.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.218 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.93→17.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1793074.34 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 543 5.3 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 10342 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.21 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.64 Å20 Å20 Å2
2---4.64 Å20 Å2
3---9.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→17.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数860 0 10 86 956
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.722.5
LS精密化 シェル解像度: 1.93→2.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 76 4.8 %
Rwork0.265 1519 -
obs--94.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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