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万見
- PDB-1oah: Cytochrome c Nitrite Reductase from Desulfovibrio desulfuricans A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oah
タイトルCytochrome c Nitrite Reductase from Desulfovibrio desulfuricans ATCC 27774: The relevance of the two calcium sites in the structure of the catalytic subunit (NrfA).
要素CYTOCHROME C NITRITE REDUCTASE
キーワードREDUCTASE / CYTOCHROME C / NITRITE REDUCTASE / NITROGEN CYCLE / RESPIRATORY NITRITE AMMONIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrite reductase (cytochrome; ammonia-forming) / nitrite reductase (cytochrome, ammonia-forming) activity / : / periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Cytochrome c552 / Cytochrome c552 / Flavocytochrome C3; Chain A / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 2 / Multiheme cytochrome c family profile. / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Multiheme cytochrome superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle ...: / Cytochrome c552 / Cytochrome c552 / Flavocytochrome C3; Chain A / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 2 / Multiheme cytochrome c family profile. / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Multiheme cytochrome superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HEME C / Nitrite reductase (cytochrome; ammonia-forming)
類似検索 - 構成要素
生物種DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Cunha, C.A. / Macieira, S. / Dias, J.M. / Almeida, G. / Goncalves, L.L. / Costa, C. / Lampreia, J. / Huber, R. / Moura, J.J.G. / Moura, I. / Romao, M.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Cytochrome C Nitrite Reductase from Desulfovibrio Desulfuricans Atcc 27774. The Relevance of the Two Calcium Sites in the Structure of the Catalytic Subunit (Nrfa)
著者: Cunha, C.A. / Macieira, S. / Dias, J.M. / Almeida, G. / Goncalves, L.L. / Costa, C. / Lampreia, J. / Huber, R. / Moura, J.J.G. / Moura, I. / Romao, M.J.
履歴
登録2003年1月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年9月25日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYTOCHROME C NITRITE REDUCTASE
B: CYTOCHROME C NITRITE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,08322
ポリマ－118,4652
非ポリマー6,61820
水8,989499
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.940, 104.600, 143.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 CYTOCHROME C NITRITE REDUCTASE


分子量: 59232.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (バクテリア)
参照: UniProt: Q8VNU2, nitrite reductase (cytochrome; ammonia-forming)

-
非ポリマー , 5種, 519分子

#2: 化合物
ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUE 519 PRESENT IN THE ELECTRON DENSITY NOT SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
解説: THE STRUCTURE WAS SOLVED COMBINING MAD PHASES WITH A MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION. THE MAD DATA SET (TO 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION) WAS COLLECTED AT BEAMLINE BM14 WITH A MAR345 DETECTOR AND A ...解説: THE STRUCTURE WAS SOLVED COMBINING MAD PHASES WITH A MOLECULAR REPLACEMENT SOLUTION. THE MAD DATA SET (TO 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION) WAS COLLECTED AT BEAMLINE BM14 WITH A MAR345 DETECTOR AND A DATASET UP TO 2.3 ANGSTROMS WAS COLLECTED AT ID14-EH4 WITH A ADSC DETECTOR.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% W/V PEG 3350, CACL2 0.2M, HEPES PH7.5, 0.1M, 3-(DECYL-METHYLAMMONIUM)PROPANE-1-SULFONATE (ZWITTERGENT 3-10) AS ADDITIVE, pH 7.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115 %(w/v)PEG33501reservoir
20.2 M1reservoirCaCl2
30.1 MHEPES1reservoirpH7.5
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.7403,1.7390,0.9919, 0.932
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年5月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.74031
21.7391
30.99191
40.9321
反射解像度: 2.3→84.5 Å / Num. obs: 53690 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 89.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 51633 / % possible obs: 97.3 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARPFOR MAD位相決定
AMoREFOR MR位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QDB

1qdb


解像度: 2.3→20 Å / SU B: 6.381 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.313 / ESU R Free: 0.214
詳細: RESIDUES 325 - 331 ARE MISSING IN CHAIN A BECAUSE NO ELECTRON DENSITY CORRESPONDING TO THESE RESIDUES COULD BE SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAPS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 522 1 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs-51633 97.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.28 Å20 Å20 Å2
2--1.03 Å20 Å2
3----2.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7705 0 440 499 8644
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.378

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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