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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1oa8 | ||||||
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タイトル | AXH domain of human spinocerebellar ataxin-1 | ||||||
![]() | ATAXIN-1 | ||||||
![]() | RNA BINDING / HIGH MOBILITY GROUP HOMOLOGY / HMG / RNA-BINDING / DIMERIZATION | ||||||
機能・相同性 | ![]() poly(G) binding / nuclear inclusion body / nuclear export / poly(U) RNA binding / social behavior / RNA processing / learning / brain development / memory / nuclear matrix ...poly(G) binding / nuclear inclusion body / nuclear export / poly(U) RNA binding / social behavior / RNA processing / learning / brain development / memory / nuclear matrix / : / nervous system development / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Allen, M.D. / Chen, Y.W. / Bycroft, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The structure of the AXH domain of spinocerebellar ataxin-1. 著者: Chen, Y.W. / Allen, M.D. / Veprintsev, D.B. / Lowe, J. / Bycroft, M. #1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2003 タイトル: The Axh Module: An Independently Folded Domain Common to Ataxin-1 and Hbp1. 著者: De Chiara, C. / Giannini, C. / Adinolfi, S. / De Boer, J. / Guida, S. / Ramos, A. / Jodice, C. / Kioussis, D. / Pastore, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 117.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 91.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 381.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 388.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 19.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14428.339 Da / 分子数: 4 / 断片: AXH DOMAIN, RESIDUES 562-694 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ATAXIN-1 BINDS TO RNA IN VITRO. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.1M TRIS/HCL, PH 7.0, 0.2M AMMONIUM SULPHATE, 5 MM DTT, 15% PEG 4000, 20% GLYCEROL, AT 290K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 290 K / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月15日 / 詳細: MIRRORS | ||||||||||||
放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.7→70.71 Å / Num. obs: 62044 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 5.9 | ||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.416 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98.1 | ||||||||||||
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 70.7 Å / 冗長度: 4.3 % / Num. measured all: 267655 / Rmerge(I) obs: 0.065 | ||||||||||||
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.416 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: DISORDERED REGION IN B CHAIN (RESIDUES 39 - 51) MODELED BUILT FROM SE-METHONINE DATA.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.8 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→70.71 Å
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拘束条件 |
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