[日本語] English
万見
- PDB-1o7t: Metal nanoclusters bound to the Ferric Binding Protein from Neiss... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o7t
タイトルMetal nanoclusters bound to the Ferric Binding Protein from Neisseria gonorrhoeae.
要素IRON BINDING PROTEIN
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / METAL-BINDING PROTEIN / PERIPLASMIC FERRIC BINDING PROTEIN / HAFNIUM / METAL-OXO CLUSTER
機能・相同性
機能・相同性情報


iron ion transport / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ferric binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SMALLEST HF-OXO-PHOSPHATE CLUSTER HF3 / HF OXO CLUSTER HF5 / HF-OXO-PHOSPHATE CLUSTER PHF / ABC transporter periplasmic binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種NEISSERIA GONORRHOEAE (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Alexeev, D. / Zu, H. / Guo, M. / Zhong, W. / Hunter, D.J.B. / Yang, W. / Campopiano, D.J. / Sadler, P.J.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Biol. / 年: 2003
タイトル: A novel protein-mineral interface.
著者: Alexeev, D. / Zhu, H. / Guo, M. / Zhong, W. / Hunter, D.J. / Yang, W. / Campopiano, D.J. / Sadler, P.J.
履歴
登録2002年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Database references / Experimental preparation
カテゴリ: citation / citation_author / exptl_crystal_grow
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: IRON BINDING PROTEIN
B: IRON BINDING PROTEIN
C: IRON BINDING PROTEIN
D: IRON BINDING PROTEIN
E: IRON BINDING PROTEIN
F: IRON BINDING PROTEIN
G: IRON BINDING PROTEIN
H: IRON BINDING PROTEIN
I: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)313,99318
ポリマ－303,0699
非ポリマー10,9249
水35,5981976
1
A: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9152
ポリマ－33,6741
非ポリマー1,2411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9152
ポリマ－33,6741
非ポリマー1,2411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9152
ポリマ－33,6741
非ポリマー1,2411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4882
ポリマ－33,6741
非ポリマー8131
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
5
E: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9152
ポリマ－33,6741
非ポリマー1,2411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
6
F: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9152
ポリマ－33,6741
非ポリマー1,2411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
7
G: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9772
ポリマ－33,6741
非ポリマー1,3021
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
8
H: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9772
ポリマ－33,6741
非ポリマー1,3021
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
9
I: IRON BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9772
ポリマ－33,6741
非ポリマー1,3021
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)148.128, 148.128, 115.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.99883, -0.04815, -0.00371), (0.04818, 0.9988, 0.00887), (0.00328, -0.00904, 0.99995)-71.20693, -46.93589, 0.42112
2given(0.99989, 0.01353, -0.0056), (-0.01353, 0.99991, 0.0002), (0.0056, -0.00012, 0.99998)2.42088, -86.21367, -0.08817
3given(0.52169, 0.85313, 0.00027), (0.85308, -0.52166, 0.01145), (0.00991, -0.00574, -0.99993)-1.15895, 5.60345, 0.91863
4given(0.53878, 0.84244, -0.0036), (0.84245, -0.53878, 0.0021), (-0.00017, -0.00417, -0.99999)-72.75784, -39.32858, 1.08629
5given(0.53699, 0.84357, 0.00546), (0.84358, -0.53701, 0.00058), (0.00342, 0.0043, -0.99998)-75.69582, 45.88309, 0.58551
6given(0.18435, -0.98243, -0.02901), (0.98284, 0.18409, 0.01136), (-0.00582, -0.03061, 0.99951)38.17521, -31.54342, 24.42211
7given(0.28976, -0.957, -0.01396), (0.95693, 0.2894, 0.02286), (-0.01784, -0.01998, 0.99964)108.69543, 7.35772, 23.2842
8given(0.96044, -0.27811, 0.01472), (-0.27757, -0.96021, -0.03077), (0.0227, 0.02546, -0.99942)-11.13714, 133.67616, -22.94109

-
要素

#1: タンパク質
IRON BINDING PROTEIN


分子量: 33674.320 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) NEISSERIA GONORRHOEAE (淋菌) / 株: FBPA / プラスミド: PTRC99A/FBP/NG / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / Variant (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: Q50964
#2: 化合物
ChemComp-HF5 / HF OXO CLUSTER HF5


分子量: 1240.533 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: H12Hf5O21
#3: 化合物 ChemComp-HF3 / SMALLEST HF-OXO-PHOSPHATE CLUSTER HF3


分子量: 813.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H7Hf3O15P
#4: 化合物 ChemComp-PHF / HF-OXO-PHOSPHATE CLUSTER PHF


分子量: 1302.497 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: H11Hf5O23P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1976 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細HF5 - HFC LINKED TO OH OF TYR195 HF5 - HFA LINKED TO OH OF TYR196 HF3 - HFC LINKED TO OH OF TYR195 ...HF5 - HFC LINKED TO OH OF TYR195 HF5 - HFA LINKED TO OH OF TYR196 HF3 - HFC LINKED TO OH OF TYR195 HF3 - HFA LINKED TO OH OF TYR196 PHOSPHATE BRIDGES HFA-HFB-HFC PHF - HFC LINKED TO OH OF TYR195 PHF - HFA LINKED TO OH OF TYR196 PHOSPHATE BRIDGES HFA-HFD-HFE

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.1 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 4MG/ML PROTEIN IN 4MM PHOSPHATE, 25MM NAHCO3 PLUS 20% PEG 4000, 0.2M KCL, 0.4M IMIDAZOLE/MALATE BUFFER PH7.7, pH 7.40
結晶化
*PLUS
温度: 290 K / pH: 7.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 %(w/v)PEG40001reservoir
20.2 M1reservoirKCl
30.4 Mimidazole-malate1reservoirpH7.7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 406392 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.584 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1D9Y

1d9y


解像度: 1.65→30 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2624 23837 7 %RANDOM
Rwork0.1642 ---
obs0.1642 341561 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT / Bsol: 54 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.474 Å2-3.028 Å20 Å2
2---3.474 Å20 Å2
3---6.949 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21393 0 236 1976 23605
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rfree: 0.264 / Rfactor Rwork: 0.165
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.24

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る