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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1o78 | ||||||
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タイトル | Biotin carboxyl carrier domain of transcarboxylase (1.3S) [10-48] deletion mutant | ||||||
![]() | BIOTIN CARBOXYL CARRIER PROTEIN OF METHYLMALONYL-COA CARBOXYL-TRANSFERASE | ||||||
![]() | CARRIER PROTEIN / TRANSCARBOXYLASE / CARBOXYL CARRIER / TRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING | ||||||
![]() | Jank, M.M. / Sadowsky, J.D. / Peikert, C. / Berger, S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: NMR Studies on the Solution Structure of a Deletion Mutant of the Transcarboxylase Biotin Carrier Subunit 著者: Jank, M.M. / Sadowsky, J.D. / Peikert, C. / Berger, S. #1: ![]() タイトル: High Resolution Solution Structure of the 1.3S Subunit of Transcarboxylase from Propionibacterium Shermanii(Dagger) 著者: Reddy, D.V. / Shenoy, B.C. / Carey, P.R. / Sonnichsen, F.D. #2: ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 1999 タイトル: Expression and Biotinylation of a Mutant of the Transcarboxylase Carrier Protein from Propioni Shermanii 著者: Jank, M.M. / Bokorny, S. / Roehm, K.-H. / Berger, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 490 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 410.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 346.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 499.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 29.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 46.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8667.160 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 10-48 DELETION MUTANT 由来: (組換発現) ![]() プラスミド: PTAC1.3DELTA10-48, PCY216 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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構成要素の詳細 | BIOTINYL 1.3S SUBUNIT (CHAIN A) SERVES AS A CARBOXYL CARRIER BETWEEN THE SUBSTRATE BINDING SITES ON ...BIOTINYL 1.3S SUBUNIT (CHAIN A) SERVES AS A CARBOXYL CARRIER BETWEEN THE SUBSTRATE BINDING SITES ON THE 12S AND 5S SUBUNITS. TRANSCARBO |
配列の詳細 | RESIDUES 10-48 DELETION MUTANT |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED PROTEIN. BIOTIN WAS UNLABELED AND NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATION. |
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試料調製
詳細 | 内容: 2.3 MM PROTEIN, N15/C13 LABELED TC 1.3S [10-48], BIOTIN (UNLABELED) COVALENTLY ATTACHED TO LYS 89 |
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試料状態 | イオン強度: 2 MM AMMONIUM ACETATE / pH: 4.5 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K |
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1 詳細: DGSA, REFINEMENT WITH NOES AND HYDROGEN-BOND CONSTRAINTS | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION 計算したコンフォーマーの数: 600 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |