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万見
- PDB-1o53: Solution structure of the N-terminal membrane anchor of E. coli e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o53
タイトルSolution structure of the N-terminal membrane anchor of E. coli enzyme IIA(Glucose)
要素PTS system, glucose-specific IIA component
キーワードTRANSFERASE / amphipathic helix
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of carbohydrate metabolic process / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / kinase activity / membrane / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 1. / Phosphotransferase system, sugar-specific permease EIIA type 1 / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 1 / PTS_EIIA type-1 domain profile. / Duplicated hybrid motif
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system glucose-specific EIIA component / PTS system glucose-specific EIIA component
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Wang, G. / Keifer, P.A. / Peterkofsky, A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Solution structure of the N-terminal amphitropic domain of Escherichia coli glucose-specific enzyme IIA in membrane-mimetic micelles
著者: Wang, G. / Keifer, P.A. / Peterkofsky, A.
履歴
登録2003年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2003年8月19日ID: 1O0Z
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTS system, glucose-specific IIA component


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,6971
ポリマ－1,6971
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100No NOE violations greater than 0.20 A; rms difference for bond deviations from ideality less than 0.01 A; rms difference for angle deviations from ideality less than 2 degrees; Structures with the lowerest energies in the ensemble; Structures most resemble the average structure.
代表モデルモデル #1most resemble the average structure.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PTS system, glucose-specific IIA component / EIIA-GLC / Glucose-permease IIA component / Phosphotransferase enzyme II / A component / EIII-GLC


分子量: 1696.983 Da / 分子数: 1
断片: N-terminal membrane anchor, residues 1-15 of enzyme IIA(Glucose)
由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was synthesized using the solid-phase method and purified by HPLC. The sequence of the peptide is naturally found in Escherichia coli (bacteria).
参照: UniProt: P08837, UniProt: P0A284*PLUS, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 2D NOESY, TOCSY, DQF-COSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear NMR techniques.

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試料調製

詳細内容: natural abundance synthetic peptide 5 mM peptide and 50 mM dihexanoyl phosphatidylglycerol
溶媒系: 90% H2O and 10% D2O
試料状態イオン強度: no buffer / pH: 5.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe/nmrDraw2.1Delaglio, F.data processing
PIPP1Garrett, D.noe picking
XPLOR-NIH1.06Schwieters, C.D., Kuszewski, J., Tjandra, N, Clore, G.M.structural calculations
MOLMOL2K.1Koradi, R.structural analysis and viewing
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on 146 distances derived from the NOESY spectra. No dihedral angles or hydrogen-bond restraints were applied.
代表構造選択基準: most resemble the average structure.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: No NOE violations greater than 0.20 A; rms difference for bond deviations from ideality less than 0.01 A; rms difference for angle deviations from ideality less ...コンフォーマー選択の基準: No NOE violations greater than 0.20 A; rms difference for bond deviations from ideality less than 0.01 A; rms difference for angle deviations from ideality less than 2 degrees; Structures with the lowerest energies in the ensemble; Structures most resemble the average structure.
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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