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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ggr
タイトルCOMPLEX OF ENZYME IIAGLC AND THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR FROM ESCHERICHIA COLI NMR, RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
要素
  • PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
  • PTS SYSTEM, GLUCOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE / SUGAR TRANSPORT / COMPLEX (TRANSFERASE-PHOSPHOCARRIER)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of carbohydrate metabolic process / phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / regulation of carbohydrate utilization / antisigma factor binding / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / regulation of carbon utilization / positive regulation of glycogen catabolic process / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system ...negative regulation of carbohydrate metabolic process / phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / regulation of carbohydrate utilization / antisigma factor binding / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / regulation of carbon utilization / positive regulation of glycogen catabolic process / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transmembrane transporter complex / enzyme inhibitor activity / enzyme regulator activity / enzyme activator activity / kinase activity / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 1. / Phosphotransferase system, sugar-specific permease EIIA type 1 / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 1 / PTS_EIIA type-1 domain profile. / Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site ...: / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 1. / Phosphotransferase system, sugar-specific permease EIIA type 1 / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 1 / PTS_EIIA type-1 domain profile. / Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHITE ION / Phosphocarrier protein HPr / PTS system glucose-specific EIIA component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / RIGID BODY MINIMIZATION, CONSTRAINED, RESTRAINED SIMULATED ANNEALING
データ登録者Clore, G.M. / Wang, G.
引用ジャーナル: EMBO J. / : 2000
タイトル: Solution structure of the phosphoryl transfer complex between the signal transducing proteins HPr and IIA(glucose) of the Escherichia coli phosphoenolpyruvate:sugar phosphotransferase system.
著者: Wang, G. / Louis, J.M. / Sondej, M. / Seok, Y.J. / Peterkofsky, A. / Clore, G.M.
履歴
登録2000年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTS SYSTEM, GLUCOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT
B: PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3503
ポリマ-27,2712
非ポリマー791
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)3 / 30REGULARIZED MEAN STRUCTURES
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PTS SYSTEM, GLUCOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT / EIIA-GLC / PHOSPHOTRANSFERASE ENZYME II / A COMPONENT


分子量: 18141.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / : GI698 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P69783, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: タンパク質 PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR / HISTIDINE-CONTAINING PROTEIN


分子量: 9129.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / : GI698 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA04
#3: 化合物 ChemComp-PO3 / PHOSPHITE ION / ホスファイト


分子量: 78.972 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : PO3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE FOLLOWING EXPERIMENTS WERE CONDUCTED: (1) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN; (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS; (3) 3D AND 4D HETERONUCLEAR SEPARATED AND ...Text: THE FOLLOWING EXPERIMENTS WERE CONDUCTED: (1) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN; (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS; (3) 3D AND 4D HETERONUCLEAR SEPARATED AND FILTERED NOE EXPERIMENTS; (4) IPAP EXPERIMENTS FOR DIPOLAR COUPLINGS. DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN A NEMATIC PHASE OF A COLLOIDAL SUSPENSION OF TMV (CLORE ET AL. 1998 J.AM.CHEM.SOC. 120, 105-106).

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試料調製

試料状態イオン強度: 10 mM SODIUM PHOSPHATE / pH: 7.1 / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX500BrukerDMX5005001
Bruker DMX600BrukerDMX6006002
Bruker DRX750BrukerDRX7507503
Bruker DRX800BrukerDRX8008004

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解析

NMR software名称: X-PLOR / バージョン: NIH / 開発者: Brunger / 分類: 精密化
精密化手法: RIGID BODY MINIMIZATION, CONSTRAINED, RESTRAINED SIMULATED ANNEALING
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY RIGID BODY MINIMIZATION (CLORE (2000) PROC.NATL.ACAD. SCI. 97, 9021-9025; BEWLEY AND CLORE (2000) J.AM.CHEM.SOC. 122, 6009-6016) FOLLOWED BY ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY RIGID BODY MINIMIZATION (CLORE (2000) PROC.NATL.ACAD. SCI. 97, 9021-9025; BEWLEY AND CLORE (2000) J.AM.CHEM.SOC. 122, 6009-6016) FOLLOWED BY CONSTRAINED/RESTRAINED SIMULATED ANNEALING TO REFINE THE INTERFACIAL SIDECHAIN POSITIONS AND FINE TUNE THE RELATIVE ORIENTATION OF THE TWO PROTEINS (WANG ET AL. (2000) EMBO J. IN PRESS). THE TARGET FUNCTIONS COMPRISES TERMS FOR THE NOE RESTRAINTS, THE DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (CLORE ET AL. J.MAGN.RESON. 131, 159-162 (1998); J.MAGN.RESON. 133, 216-221(1998)), THE RADIUS OF GYRATION (KUSZEWSKI ET AL. (1999), AND A QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM (NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136). THE STARTING COORDINATES COME FROM THE X-RAY STRUCTURES (WITH PROTONS ADDED) OF E. COLI HPR (1POH, JIA ET AL. (1993) J.BIOL.CHEM. 268, 22940-22501; RESOLUTION 1.5 A) AND IIAGLC (MOLECULE 2 OF 2F3G, FEESE ET AL. BIOCHEMISTRY 36, 16087-16096; RESOLUTION 2.0 A) IN SEVERAL DIFFERENT ORIENTATIONS WITH THE CA-CA DISTANCE BETWEEN THE ACTIVE SITE HISTIDINES RANGING FROM 28 TO 95 A, INCLUDING ORIENTATIONS WHERE THE TWO ACTIVE SITE HISTIDINES ARE NOT OPPOSED AND WHERE HPR IS DIRECTED TOWARDS THE FACE OF IIAGLC OPPOSITE TO THE IIAGLC ACTIVE SITE. ONLY THE INTERFACIAL SIDECHAINS ARE ALLOWED TO ALTER THEIR CONFORMATION; THE BACKBONE AND NON-INTERFACIAL SIDECHAINS OF ONE MOLECULE (IIAGLC) ARE HELD COMPLETELY FIXED; THE SECOND MOLECULE (HPR) CAN ROTATE AND TRANSLATE BUT THE RELATIVE COORDINATES OF ITS BACKBONE AND NON-INTERFACIAL SIDECHAINS ARE HELD FIXED. IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. IT IS IMPORTANT TO NOTE THAT THE VALUES GIVEN FOR THE BACKBONE ATOMS AND NON-INTERFACIAL SIDECHAINS PROVIDE ONLY A MEASURE OF THE PRECISION WITH WHICH THE RELATIVE OF THE TWO PROTEINS HAVE BEEN DETERMINED AND DOES NOT TAKE INTO ACCOUNT THE ERRORS IN THE X-RAY COORDINATES OF HPR AND IIAGLC. THREE SETS OF COORDINATES ARE GIVEN: MODEL 1: RESTRAINED MINIMIZED MEAN COORDINATES OF THE UNPHOSPHORYLATED HPR-IIAGLC COMPLEX SOLVED ON THE BASIS OF 82 INTERMOLECULAR DISTANCE RESTRAINTS (74 NOE DERIVED INTERPROTON DISTANCE AND 8 AMBIGUOUS INTERMOLECULAR SALT BRIDGE RESTRAINTS), 12 INTRAMOLECULAR INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS (RELATED SPECIFICALLY TO NOES INVOLVING RESIDUES 315 AND 317 OF HPR), 61 NMR DERIVED SIDECHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS, AND 195 1DNH DIPOLAR COUPLINGS (118 FOR IIAGLC AND 77 FOR HPR). CROSS-VALIDATION WAS USED FOR THE DIPOLAR COUPLINGS (CLORE AND GARRETT (1999) J. AM. CHEM. SOC. 121, 9008-9012). MODEL 2: RESTRAINED MINIMIZED MEAN COORDINATES FOR THE MODEL OF THE DISSOCIATIVE PHOSPHORYL TRANSITION STATE HPR-IIAGLC COMPLEX. EXPERIMENTAL RESTRAINTS ARE TO THOSE USED FOR MODEL 1, EXCEPT THAT ONE INTRAMOLECULAR INTERPROTON DISTANCE RESTRAINT INVOLVING HIS15 WAS REMOVED TO PERMIT A TRANSITION STATE TO FORM. IN ADDITION, COVALENT GEOMETRY RESTRAINTS ARE INCLUDED RELATING TO THE TRIGONAL BIPYRAMIDAL AT THE PHOSPHORUS. NO DISTANCE RESTRAINT IS INCLUDED FOR THE N-P BOND LENGTHS. THE CA-CA DISTANCE BETWEEN HIS315 (HPR) and HIS90 (IIAGLC) REMAINS UNCHANGED FROM MODEL 1, BUT THE ND1-NE2 DISTANCE BETWEEN HIS315 AND HIS90 IS REDUCED TO 6 A, WITH ESSENTIALLY IDEALIZED GEOMETRY OF THE PHOSPHORYL TRANSITION STATE. THE ND1-NE2 DISTANCE CORRESPONDS TO A DISSOCIATIVE TRANSITION STATE. THE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE MEAN STRUCTURES OF THE UNPHOSPHORYLATED COMPLEX (MODEL 1) AND THE TRANSITION STATE COMPLEX IS 0.03 A FOR THE BACKBONE ATOMS AND 0.2 A FOR THE INTERFACIAL SIDECHAINS (EXCLUDING HIS315 AND HIS90). MODEL 3: RESTRAINED MINIMIZED MEAN COORDINATES FOR THE MODEL OF THE ASSOCIATIVE PHOSPHORYL TRANSITION STATE HPR-IIAGLC COMPLEX. MODEL 3 IS DERIVED FROM MODEL 2 BY CONSTRAINED/RESTRAINED MINIMIZATION IN WHICH THE COORDINATES OF ALL BACKBONE ATOMS, WITH THE OF RESIDUES 313-317 OF HPR AND RESIDUES 89-91 OF IIAGLC, AND ALL NON-INTERFACIAL SIDECHAINS ARE HELD COMPLETELY FIXED, AND IN WHICH THE N-P DISTANCES ARE RESTRAINED TO CA. 2 A, CORRESPONDING TO AN SN2 ASSOCIATIVE TRANSITION STATE. HPR-IIAGLC COMPLEX DEVIATIONS FROM IDEALIZED GEOMETRY: BONDS 0.014 A, ANGLES 1.74 A, IMPROPER TORSIONS 1.66 A RMS DEVIATIONS FROM NOE DISTANCE RESTRAINTS: 0.057 A RMS DEVIATIONS FROM SIDECHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS: 0.16 DEG. DIPOLAR COUPLING R-FACTORS (CLORE AND GARRETT (1999) J. AM. CHEM. SOC. 121, 9008-9012): 16.9% FOR HPR and 15.2% FOR IIAGLC (NOTE ONLY ONE ALIGNMENT TENSOR IS USED FOR BOTH HPR AND IIAGLC; FOR REFERENCE THE DIPOLAR COUPLING R-FACTORS FOR THE FREE X-RAY STRUCTURES OF HPR AND IIAGLC (USING INDIVIDUAL ALIGNMENT TENSORS FOR THE TWO PROTEINS) ARE 16.7% and 15.0%, RESPECTIVELY).
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURES
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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