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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1o1m | ||||||
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タイトル | Deoxy hemoglobin (A-GLYGLYGLY-C:V1M,L29F,H58Q B,D:V1M,V67W) | ||||||
要素 |
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キーワード | OXYGEN STORAGE/TRANSPORT / HEME / OXYGEN DELIVERY VEHICLE / BLOOD SUBSTITUTE / OXYGEN STORAGE-TRANSPORT COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nitric oxide transport / hemoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / renal absorption / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma ...nitric oxide transport / hemoglobin binding / hemoglobin alpha binding / haptoglobin binding / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / renal absorption / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen / blood vessel diameter maintenance / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / Late endosomal microautophagy / Heme signaling / carbon dioxide transport / response to hydrogen peroxide / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Cytoprotection by HMOX1 / oxygen binding / regulation of blood pressure / platelet aggregation / Chaperone Mediated Autophagy / peroxidase activity / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / tertiary granule lumen / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / ficolin-1-rich granule lumen / blood microparticle / iron ion binding / heme binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å | ||||||
データ登録者 | Brucker, E.A. | ||||||
引用 | #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000 タイトル: Genetically Crosslinked Hemoglobin: A Structural Study 著者: Brucker, E.A. #2: ジャーナル: NAT.BIOTECHNOL. / 年: 1998 タイトル: Rate of Reaction with Nitric Oxide Determines the Hypertensive Effect of Cell-Free Hemoglobin 著者: Doherty, D.H. / Doyle, M.P. / Curry, S.R. / Vali, R.J. / Fattor, T.J. / Olson, J.S. / Lemon, D.D. #3: ジャーナル: Nature / 年: 1992 タイトル: A Human Recombinant Hemoglobin Designed for Use as a Blood Substitute 著者: Looker, D. / Abbot-Brown, D. / Cozart, P. / Durfee, S. / Hoffman, S. / Mathews, A.J. / Miller-Roehrich, J. / Shoemaker, S. / Trimble, S. / Fermi, G. / Komiyama, N.H. / Nagai, K. / Stetler, G.L. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE HUMAN HEMOGLOBIN HAS TWO ALPHA CHAINS WHICH ARE CALLED CHAINS A AND C IN OTHER PDB FILES. ...SEQUENCE HUMAN HEMOGLOBIN HAS TWO ALPHA CHAINS WHICH ARE CALLED CHAINS A AND C IN OTHER PDB FILES. IN THIS ENTRY THE C-TERMINUS OF THE ALPHA-1 CHAIN AND THE N-TERMINUS OF THE ALPHA-2 CHAIN ARE GENETICALLY LINKED BY THREE GLYCINE RESIDUES TO FORM ONE COVALENTLY LINKED POLYPEPTIDE CHAIN. THESE THREE RESIDUES ARE HIGHLY DISORDERED, I.E. NOT DEFINED IN ELECTRON DENSITY. ALSO, THE INITIAL RESIDUE OF THE ALPHA-2 CHAIN, JUST AFTER THE GLYCINE LINKER, IS THE NATIVE VALINE, NOT A METHIONINE. THEREFORE, THE THREE GLYCINE LINKER IS NOT INCLUDED IN THESE COORDINATES, AND THE INITIAL RESIDUE OF THE ALPHA CHAIN(S) IS MODELED AS AN ALANINE. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1o1m.cif.gz | 135 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1o1m.ent.gz | 104.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1o1m.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1o1m_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1o1m_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1o1m_validation.xml.gz | 27.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1o1m_validation.cif.gz | 38.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/1o1m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/1o1m | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1c7cS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30533.941 Da / 分子数: 1 / 変異: V1M, L29F, H58Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: RED BLOOD CELL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69905 | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 16009.343 Da / 分子数: 2 / 変異: V1M, V67W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: RED BLOOD CELL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68871 #3: 化合物 | ChemComp-HEM / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.5 % |
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結晶化 | pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 295 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月15日 / 詳細: COLLIMATOR |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.85→30 Å / Num. obs: 43765 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 2.51 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 24.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.277 / Mean I/σ(I) obs: 5.01 / % possible all: 93.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: pdb entry 1C7C 解像度: 1.85→8 Å / Num. parameters: 19681 / Num. restraintsaints: 23153 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL. 91(1973) 201-228 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 2 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 4895 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.85→8 Å
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拘束条件 |
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