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- PDB-1o12: Crystal structure of N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o12
タイトルCrystal structure of N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase (TM0814) from Thermotoga maritima at 2.5 A resolution
要素N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
キーワードHYDROLASE / STRUCTURAL GENOMICS / TM0814 / N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / JCSG / PSI / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase activity / N-acetylglucosamine catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel ...N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase (TM0814) from Thermotoga maritima at 2.5 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2002年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.52018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.62023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
B: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4924
ポリマ－84,3802
非ポリマー1122
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area27400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.070, 85.070, 206.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase


分子量: 42190.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM0814 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9WZS1, N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.99 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5
詳細: 10 % PEG 6000, 1.0 M LiCl, 0.1 M Citric Acid, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 293K, pH 5.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97903, 0.91837, 0.97874
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月19日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979031
20.918371
30.978741
反射解像度: 2.5→42.533 Å / Num. obs: 30706 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 58.5 Å2 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 7.9 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.408 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
MLPHARE位相決定
CCP4モデル構築
SOLVE位相決定
CNS1精密化
CCP4データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→42.53 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: EXTRA DENSITY NEAR THE N-TERMINUS. N-TERMINUS FROM SYMMETRY RELATED MOLECULES ARE CLOSE AND THE EXTRA DENSITY COULD NOT EASILY BE INTERPRETED. THERE ARE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT ...詳細: EXTRA DENSITY NEAR THE N-TERMINUS. N-TERMINUS FROM SYMMETRY RELATED MOLECULES ARE CLOSE AND THE EXTRA DENSITY COULD NOT EASILY BE INTERPRETED. THERE ARE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT WITH 363 RESIDUES PER MONOMER. THE C-TERMINAL RESIDUES (ARG 364) IN BOTH MONOMERS ARE DISORDERED. REFINEMENTS STARTED WITH NCS AND THE NCS RELEASED DURING THE FINAL STAGES. ONE FE ATOM PER MONOMER. THE FE ATOM IN THE TM0814 WAS ASSIGNED BASED ON THE DENSITY, COORDINATION, AND THE PRESENCE OF A FE ATOM AT THIS POSITION IN THE CYTOSINE DEAMINASE STRUCTURE. THE LOWER NUMBER OF RESIDUES IN THE CORE REGION SEEMS TO BE RELATED TO THE TYPE OF FOLD.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1515 4.9 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 30509 99.7 %-
all-30584 --
溶媒の処理溶媒モデル: BULK SOLVENT CORRECTION / Bsol: 0.34 Å2 / ksol: 36.61 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.552 Å2-4.912 Å20 Å2
2---5.552 Å20 Å2
3---11.105 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→42.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5620 0 2 206 5828
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0892
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.5142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.5942.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.53 Å / Total num. of bins used: 30
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3027 55 5.77 %
Rwork0.2528 898 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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