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万見
- PDB-1o0f: RNASE A in complex with 3',5'-ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o0f
タイトルRNASE A in complex with 3',5'-ADP
要素Ribonuclease pancreatic
キーワードHYDROLASE / Ribonuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / lyase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Leonidas, D.D. / Oikonomakos, N.G. / Chrysina, E.D. / Kosmopoulou, M.N. / Vlassi, M.
引用ジャーナル: PROTEIN SCI. / 年: 2003
タイトル: High-resolution crystal structures of ribonuclease A complexed with adenylic and uridylic nucleotide inhibitors. Implications for structure-based design of ribonucleolytic inhibitors
著者: Leonidas, D.D. / Chavali, G.B. / Oikonomakos, N.G. / Chrysina, E.D. / Kosmopoulou, M.N. / Vlassi, M. / Frankling, C. / Acharya, K.R.
履歴
登録2003年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease pancreatic
B: Ribonuclease pancreatic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2714
ポリマ－27,4172
非ポリマー8542
水7,008389
1
A: Ribonuclease pancreatic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1362
ポリマ－13,7081
非ポリマー4271
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ribonuclease pancreatic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1362
ポリマ－13,7081
非ポリマー4271
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.862, 32.694, 71.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.66, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1395-

HOH

21B-1433-

HOH

31B-1434-

HOH

41B-1545-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ribonuclease pancreatic / Ribonuclease A


分子量: 13708.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P61823, EC: 3.1.27.5
#2: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.68 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG 4000, 20MM SODIUM CITRATE, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Leonidas, D.D., (1997) Biochemistry, 36, 5578.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
210 mMsodium citrate1drop
310 %PEG40001drop
420 %PEG40001reservoir
520 Msodium citrate1reservoirpH5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5419 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年11月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MIRROR + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→30 Å / Num. all: 36948 / Num. obs: 36948 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Rsym value: 0.369 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 423949 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / % possible obs: 95.5 % / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1AFU

1afu


解像度: 1.5→29.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 958585.22 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1822 4.9 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 36876 97.8 %-
all-36876 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.8564 Å2 / ksol: 0.361218 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.62 Å20 Å20.23 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3----1.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→29.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1902 0 54 389 2345
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.642.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.446 286 4.8 %
Rwork0.452 5662 -
obs--95.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2A3P_NEW.PARAMA3P_NEW.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.452 / Rfactor Rwork: 0.446

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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