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- PDB-1o0d: Human Thrombin complexed with a d-Phe-Pro-Arg-type Inhibitor and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o0d
タイトルHuman Thrombin complexed with a d-Phe-Pro-Arg-type Inhibitor and a C-terminal Hirudin derived exo-site inhibitor
要素
  • Decapeptide Hirudin Analogue
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードBLOOD CLOTTING/HYDROLASE INHIBITOR / ternary complex / thrombin-active-site inhibitor-exo-site inhibitor / BLOOD CLOTTING-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HIRUDIN ANALOGUE / Chem-163 / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Lange, U.E. / Bauke, D. / Hornberger, W. / Mack, H. / Seitz, W. / Hoeffken, H.W.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2003
タイトル: D-Phe-Pro-Arg type thrombin inhibitors: unexpected selectivity by modification of the P1 moiety
著者: Lange, U.E. / Bauke, D. / Hornberger, W. / Mack, H. / Seitz, W. / Hoeffken, H.W.
履歴
登録2003年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42016年5月25日Group: Source and taxonomy
改定 1.52017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software / Item: _software.name
改定 1.62018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.72025年3月26日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
D: Decapeptide Hirudin Analogue
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8484
ポリマ－35,3913
非ポリマー4571
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5030 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area12700 Å2
手法PISA
2
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
D: Decapeptide Hirudin Analogue
ヘテロ分子

L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
D: Decapeptide Hirudin Analogue
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6968
ポリマ－70,7836
非ポリマー9132
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area11010 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area24450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.880, 71.960, 73.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.06, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / E.C.3.4.21.5 / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: light chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / 器官: blood / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / E.C.3.4.21.5 / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: heavy chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / 器官: blood / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド Decapeptide Hirudin Analogue


タイプ: Oligopeptide / クラス: 抗凝固薬, Antithrombotic / 分子量: 1514.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DECAPEPTIDE / 由来: (合成) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 参照: HIRUDIN ANALOGUE
#4: 化合物 ChemComp-163 / (2-{2-[(5-CARBAMIMIDOYL-1-METHYL-1H-PYRROL-2-YLMETHYL)-CARBAMOYL]-PYRROL-1-YL}- 1-CYCLOHEXYLMETHYL-2-OXO-ETHYLAMINO)-ACETIC ACID


タイプ: peptide-like / 分子量: 456.538 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H32N6O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 400, Na-acetate, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: unknown

-
データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月1日 / 詳細: goebel mirror
放射モノクロメーター: goebel mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→50 Å / Num. all: 13607 / Num. obs: 12245 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 35.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0781 / Rsym value: 0.0781 / Net I/σ(I): 16.042
反射 シェル解像度: 2.44→2.59 Å / 冗長度: 1.23 % / Rmerge(I) obs: 0.3255 / Mean I/σ(I) obs: 1.754 / Num. unique all: 1103 / Rsym value: 0.3255 / % possible all: 49.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 29541 / Rmerge(I) obs: 0.078
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.56 Å / Rmerge(I) obs: 0.32

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解析

ソフトウェア
名称分類
SMARTデータ収集
X-GENデータ削減
CNS精密化
SMARTデータ削減
X-GENデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.44→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 889 -random
Rwork0.1993 ---
all-13607 --
obs-11792 6.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2400 0 33 174 2607
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0067
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.40654
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 6.5 % / Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.41

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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