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- PDB-1o07: Crystal Structure of the complex between Q120L/Y150E mutant of Am... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o07
タイトルCrystal Structure of the complex between Q120L/Y150E mutant of AmpC and a beta-lactam inhibitor (MXG)
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / Enzyme Inhibitor Complex / Beta-Lactamase beta-lactam complex
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-C active site / Beta-lactamase class-C active site. / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-MXG / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Meroueh, S.O. / Minasov, G. / Lee, W. / Shoichet, B.K. / Mobashery, S.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2003
タイトル: Structural Aspects for Evolution of beta-Lactamases from Penicillin-Binding Proteins
著者: Meroueh, S.O. / Minasov, G. / Lee, W. / Shoichet, B.K. / Mobashery, S.
履歴
登録2003年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3256
ポリマ－79,0782
非ポリマー1,2474
水14,520806
1
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1633
ポリマ－39,5391
非ポリマー6242
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1633
ポリマ－39,5391
非ポリマー6242
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.808, 76.298, 98.127
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase / Cephalosporinase


分子量: 39538.891 Da / 分子数: 2 / 変異: Q120L, Y150E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: POGO295 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00811, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-MXG / 2-(1-{2-[4-(2-ACETYLAMINO-PROPIONYLAMINO)-4-CARBOXY-BUTYRYLAMINO]-6-AMINO-HEXANOYLAMINO}-2-OXO-ETHYL)-5-METHYLENE-5,6-DIHYDRO-2H-[1,3]THIAZINE-4-CARBOXYLIC ACID


分子量: 584.642 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H36N6O9S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 806 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.25 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: Potassium Phosphate buffer, pH 8.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
13.9 mg/mlprotein1drop
21.0 Mpotassium phosphate1droppH8.7
31.7 Mpotassium phosphate1reservoirpH8.7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月20日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→25 Å / Num. all: 83273 / Num. obs: 83273 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 28.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 32.7
反射 シェル解像度: 1.71→1.77 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Mean I/σ(I) obs: 10.7 / Num. unique all: 8238 / % possible all: 97
反射
*PLUS
Num. measured all: 440555
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Isotropic with individual B factors refined

解像度: 1.71→24.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19105 4052 5 %RANDOM
Rwork0.15366 ---
obs0.15552 76559 98.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.264 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.46 Å20 Å20.87 Å2
2---0.61 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→24.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5572 0 82 806 6460
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0216737
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.025941
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.091.9619308
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.079313994
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1125888
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2981
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.027932
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0130.021295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1610.21281
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2230.26250
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1130.23164
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1480.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.220.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1580.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1681.54120
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.91126775
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.07932614
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7854.52532
LS精密化 シェル解像度: 1.71→1.755 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 284 -
Rwork0.181 5519 -
obs-5519 97 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.191 / Rfactor Rwork: 0.154
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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