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- PDB-1nzl: Crystal Structure of Src SH2 domain bound to doubly phosphorylate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nzl
タイトルCrystal Structure of Src SH2 domain bound to doubly phosphorylated peptide PQpYEpYIPI
要素
  • Doubly phosphorylated peptide ligand (PQpYEpYIPI)
  • Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
キーワードTRANSFERASE / SH2 domain / phosphotyrosine
機能・相同性
機能・相同性情報


osteoclast development / progesterone receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / bone resorption / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell adhesion ...osteoclast development / progesterone receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / bone resorption / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell adhesion / phosphorylation / innate immune response / signaling receptor binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase transforming protein Src
類似検索 - 構成要素
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lubman, O.Y. / Waksman, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural and Thermodynamic Basis for the Interaction of the Src SH2 domain with the Activated form of the PDGF beta-receptor
著者: Lubman, O.Y. / Waksman, G.
履歴
登録2003年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年4月30日Group: Data collection
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
Remark 600HETEROGEN The C8 and O5 atoms of the het hroup PG4 were not modelled and are not present in the coordinates.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
B: Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
C: Doubly phosphorylated peptide ligand (PQpYEpYIPI)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0906
ポリマ－24,8253
非ポリマー2653
水2,936163
1
A: Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1074
ポリマ－11,8421
非ポリマー2653
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
C: Doubly phosphorylated peptide ligand (PQpYEpYIPI)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9822
ポリマ－12,9822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area6220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.321, 68.455, 29.732
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC / p60-SRC


分子量: 11842.352 Da / 分子数: 2 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (strain Schmidt-Ruppin) (ラウス肉腫ウイルス)
属: Alpharetrovirus / 生物種: Rous sarcoma virus / 株: Schmidt-Ruppin / 遺伝子: V-SRC / プラスミド: pET3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P00524, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド Doubly phosphorylated peptide ligand (PQpYEpYIPI)


分子量: 1140.029 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000,magnesium chloride, hepes, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
160 mg/mlprotein1drop
234 %PEG40001reservoir
30.1 MHEPES1reservoirpH8.0
40.2 M1reservoirMgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 17153 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 10.9 Å2 / Rsym value: 0.069
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 205689 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.89 Å / 最低解像度: 1.96 Å / % possible obs: 93.2 % / Rmerge(I) obs: 0.163

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1sps

1sps


解像度: 1.9→28.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1641 10 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 16355 97 %-
all-16865 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.7867 Å2 / ksol: 0.376681 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.86 Å20 Å20 Å2
2--1.44 Å20 Å2
3---2.42 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1677 0 13 163 1853
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.862.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 239 9.3 %
Rwork0.223 2333 -
obs--92.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP_PTYR_PTR3.PARAMPROTEIN_PTYR_PTR.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PEG.PARAMPEG_MOD1.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 16447 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.263
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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