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- PDB-1nw4: Crystal Structure of Plasmodium falciparum Purine Nucleoside Phos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nw4
タイトルCrystal Structure of Plasmodium falciparum Purine Nucleoside Phosphorylase in complex with ImmH and Sulfate
要素uridine phosphorylase, putative
キーワードTRANSFERASE / Transition State Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Pyrimidine salvage / Pyrimidine catabolism / S-methyl-5'-thioinosine phosphorylase / purine nucleotide catabolic process / uridine catabolic process / inosine catabolic process / S-methyl-5-thioadenosine phosphorylase activity / uridine phosphorylase activity / guanosine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase ...Pyrimidine salvage / Pyrimidine catabolism / S-methyl-5'-thioinosine phosphorylase / purine nucleotide catabolic process / uridine catabolic process / inosine catabolic process / S-methyl-5-thioadenosine phosphorylase activity / uridine phosphorylase activity / guanosine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine ribonucleoside salvage / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IMH / ISOPROPYL ALCOHOL / Purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Shi, W. / Ting, L.M. / Kicska, G.A. / Lewandowicz, A. / Tyler, P.C. / Evans, G.B. / Furneaux, R.H. / Kim, K. / Almo, S.C. / Schramm, V.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Plasmodium falciparum Purine Nucleoside Phosphorylase: CRYSTAL STRUCTURES, IMMUCILLIN INHIBITORS, AND DUAL CATALYTIC FUNCTION.
著者: Shi, W. / Ting, L.M. / Kicska, G.A. / Lewandowicz, A. / Tyler, P.C. / Evans, G.B. / Furneaux, R.H. / Kim, K. / Almo, S.C. / Schramm, V.L.
履歴
登録2003年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 2.02022年10月5日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_2 / exptl_crystal / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _exptl_crystal.density_Matthews / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: uridine phosphorylase, putative
B: uridine phosphorylase, putative
C: uridine phosphorylase, putative
D: uridine phosphorylase, putative
E: uridine phosphorylase, putative
F: uridine phosphorylase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,33646
ポリマ－183,0126
非ポリマー4,32440
水4,468248
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: uridine phosphorylase, putative
E: uridine phosphorylase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,35314
ポリマ－61,0042
非ポリマー1,34912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5530 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area20470 Å2
手法PISA
3
A: uridine phosphorylase, putative
F: uridine phosphorylase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,66618
ポリマ－61,0042
非ポリマー1,66216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6010 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area20510 Å2
手法PISA
4
B: uridine phosphorylase, putative
C: uridine phosphorylase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,31714
ポリマ－61,0042
非ポリマー1,31312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area20530 Å2
手法PISA
5
E: uridine phosphorylase, putative
F: uridine phosphorylase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,51016
ポリマ－61,0042
非ポリマー1,50514
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7620 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area18550 Å2
手法PISA
6
C: uridine phosphorylase, putative
D: uridine phosphorylase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,19712
ポリマ－61,0042
非ポリマー1,19310
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7260 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area18760 Å2
手法PISA
7
A: uridine phosphorylase, putative
B: uridine phosphorylase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,63018
ポリマ－61,0042
非ポリマー1,62616
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7550 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area18410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.554, 92.285, 239.640
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a hexamer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
uridine phosphorylase, putative


分子量: 30502.039 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / プラスミド: pTrcHis2-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8I3X4, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-IMH / 1,4-DIDEOXY-4-AZA-1-(S)-(9-DEAZAHYPOXANTHIN-9-YL)-D-RIBITOL / Forodesine / Immucillin H / インムシリンH


分子量: 266.253 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14N4O4 / コメント: 阻害剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Ammonium Sulfate, Isopropanol, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 mg/mlprotein1dropwith ImmH
23 mMsodium phosphate1drop
31.6 Mammonium sulfate1reservoir
43 %isopropanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年7月30日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 81643 / Num. obs: 81643 / % possible obs: 83.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 6610 / Rsym value: 0.249 / % possible all: 68.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A69

1a69


解像度: 2.2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 3874 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.209 76950 78.5 %-
all-79193 --
溶媒の処理溶媒モデル: Flat model / Bsol: 46.2852 Å2 / ksol: 0.387935 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.65 Å20 Å20 Å2
2--10.3 Å20 Å2
3----2.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11166 0 269 248 11683
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.692.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 504 5.2 %
Rwork0.275 9240 -
obs-9744 60.3 %
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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