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- PDB-1nug: Role of Calcium Ions in the Activation and Activity of the Transg... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nug
タイトルRole of Calcium Ions in the Activation and Activity of the Transglutaminase 3 Enzyme (2 calciums, 1 Mg, inactive form)
要素Protein-glutamine glutamyltransferase E
キーワードTRANSFERASE / Transglutaminase 3 / metalloenzyme / calcium ion
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / peptide cross-linking / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / hair follicle morphogenesis / acyltransferase activity / keratinization / catalytic activity / keratinocyte differentiation / protein modification process ...protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / peptide cross-linking / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / hair follicle morphogenesis / acyltransferase activity / keratinization / catalytic activity / keratinocyte differentiation / protein modification process / calcium ion binding / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain ...Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ahvazi, B.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Roles of Calcium Ions in the Activation and Activity of the Transglutaminase 3 Enzyme
著者: Ahvazi, B. / Boeshans, K.M. / Idler, W. / Baxa, U. / Steinert, P.M.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Three-dimensional structure of the human transglutaminase 3 enzyme:binding of calcium ions changes structure for activation
著者: Ahvazi, B. / Kim, H.C. / Kee, S.H. / Nemes, Z. / Steinert, P.M.
#2: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Analysis of Human Transglutaminase 3 from Zymogen to Active Form
著者: Kim, H.C. / Nemes, Z. / Idler, W.W. / Hyde, C.C. / Steinert, P.M. / Ahvazi, B.
履歴
登録2003年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 400COMPOUND THE ENZYME WAS PROTEOLYZED WITH DISPASE I FOR ACTIVATION, MONOQ PURIFIED AND ACTIVATED ...COMPOUND THE ENZYME WAS PROTEOLYZED WITH DISPASE I FOR ACTIVATION, MONOQ PURIFIED AND ACTIVATED WITH CACL2. THE MGCL2 AND ATP SALT WAS USED TO INHIBIT THE ACTIVITY.
Remark 999SEQUENCE The following residues are noted as conflicts in the Swiss-Prot database: K562R, G654R ...SEQUENCE The following residues are noted as conflicts in the Swiss-Prot database: K562R, G654R (sequence database numbering). According to the author, residue 251 (sequence database numbering) is Asp and does not represent a mutation but a mistake in the Swiss-Prot database.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-glutamine glutamyltransferase E
B: Protein-glutamine glutamyltransferase E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,69212
ポリマ－153,3412
非ポリマー35110
水14,574809
1
A: Protein-glutamine glutamyltransferase E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,8466
ポリマ－76,6711
非ポリマー1755
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein-glutamine glutamyltransferase E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,8466
ポリマ－76,6711
非ポリマー1755
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.51, 66.81, 116.53
Angle α, β, γ (deg.)97.24, 90.28, 98.36
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Protein-glutamine glutamyltransferase E / TGase E / TGE / TGE / Transglutaminase 3


分子量: 76670.500 Da / 分子数: 2 / 変異: F264L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGM3 / プラスミド: Bac-N_Blue, Invitrogen / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q08188, protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 809 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.05 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM NaCl, 100 mM NaHEPES (pH 7.5) 4-8% Peg 4K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
20.1 mMbeta-octylglucoside1drop
320 mMTris-HCl1droppH8.0
41 mMEDTA1drop
5125 mM1dropNaCl
60.5 mM1dropCaCl2
71.5 mM1dropMgCl2
81 mMATP1drop
9100 mM1reservoirNaCl
10100 mMsodium HEPES1reservoirpH7.5
114-8 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU RU20011.5418
シンクロトロンNSLS X9B20.92
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IIC1IMAGE PLATE2002年8月22日mirrors
ADSC QUANTUM 42CCD2002年8月24日mirrors
放射モノクロメーター: SI 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.921
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 65766 / % possible obs: 10.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / % possible obs: 98.3 % / Num. measured all: 495285
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1L9N

1l9n


解像度: 2.4→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 6071 -RANDOM
Rwork0.194 ---
obs-59772 10.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.64 Å2-2.76 Å2-1.79 Å2
2--10.65 Å20.76 Å2
3----3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10567 0 10 809 11386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.011
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 854 -
Rwork0.268 --
obs-8068 9.6 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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