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- PDB-1nte: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF THE SECOND PDZ DOMAIN OF SYNTENIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nte
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF THE SECOND PDZ DOMAIN OF SYNTENIN
要素Syntenin 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Syntenin / PDZ recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / neurexin family protein binding / presynapse assembly / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / positive regulation of exosomal secretion ...interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / neurexin family protein binding / presynapse assembly / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / positive regulation of exosomal secretion / negative regulation of receptor internalization / frizzled binding / protein targeting to membrane / Ephrin signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / growth factor binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cell adhesion molecule binding / ionotropic glutamate receptor binding / ephrin receptor binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein sequestering activity / regulation of mitotic cell cycle / adherens junction / positive regulation of JNK cascade / Regulation of necroptotic cell death / azurophil granule lumen / melanosome / extracellular vesicle / presynapse / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / chemical synaptic transmission / nuclear membrane / blood microparticle / Ras protein signal transduction / cytoskeleton / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein heterodimerization activity / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXYGEN ATOM / Syntenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.24 Å
データ登録者Kang, B.S. / Cooper, D.R. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Molecular roots of degenerate specificity in syntenin's PDZ2 domain: reassessment of the PDZ recognition paradigm.
著者: Kang, B.S. / Cooper, D.R. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2003年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年5月2日Group: Database references / Structure summary
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syntenin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7262
ポリマ－8,7101
非ポリマー161
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)25.292, 42.570, 31.038
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.71, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Syntenin 1 / Syndecan binding protein 1 / Melanoma differentiation associated protein-9 / Mda-9 / Scaffold ...Syndecan binding protein 1 / Melanoma differentiation associated protein-9 / Mda-9 / Scaffold protein Pbp1 / Pro-TGF-alpha cytoplasmic domain-interacting protein 18 / TACIP18


分子量: 8709.964 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDCBP OR MDA9 OR SYCL / プラスミド: pGST-parallel / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00560
#2: 化合物 ChemComp-O / OXYGEN ATOM / オキシド


分子量: 15.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 12.16 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1reservoirpH7.0
334 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月14日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→12.16 Å / Num. all: 18559 / Num. obs: 18559 / % possible obs: 73.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 7.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 28.5
反射
*PLUS
最低解像度: 13 Å / Num. measured all: 58393
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.1 Å / 最低解像度: 1.14 Å / % possible obs: 11 % / Num. unique obs: 275 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 3.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N99

1n99


解像度: 1.24→12.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.984 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 0.603 / SU ML: 0.027 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.045 / ESU R Free: 0.045 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15331 851 5.1 %RANDOM
Rwork0.11325 ---
obs0.11533 15684 93.13 %-
all-16535 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.391 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20.26 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.24→12.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数608 0 1 175 784
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.022632
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02590
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6261.944851
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.88531384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.398581
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2105
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02687
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0190.02112
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.2115
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2520.2709
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2364
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2540.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1030.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3320.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.253
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3121.5406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9562665
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4743226
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3724.5186
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.2712632
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.0892176
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.2222625
LS精密化 シェル解像度: 1.24→1.272 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.197 38
Rwork0.159 801
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.153 / Rfactor Rwork: 0.113
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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