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万見
- PDB-1nre: RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN (RAP) DOMAIN 1, NMR, MINIMIZED AVERAG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nre
タイトルRECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN (RAP) DOMAIN 1, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE
要素RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN
キーワードCELL SURFACE PROTEIN / ALPHA2MACROGLOBULIN RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN / LOW DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR FAMILY ASSOCIATED PROTEIN / LDLR FAMILY ASSOCIATED PROTEIN / HELIX BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular negative regulation of signal transduction / lipase binding / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / regulation of receptor-mediated endocytosis / rough endoplasmic reticulum lumen / receptor antagonist activity / amyloid-beta clearance by transcytosis / negative regulation of amyloid-beta clearance / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid-beta clearance ...extracellular negative regulation of signal transduction / lipase binding / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / regulation of receptor-mediated endocytosis / rough endoplasmic reticulum lumen / receptor antagonist activity / amyloid-beta clearance by transcytosis / negative regulation of amyloid-beta clearance / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid-beta clearance / cis-Golgi network / negative regulation of receptor internalization / low-density lipoprotein particle receptor binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endomembrane system / negative regulation of protein binding / endosome lumen / Golgi lumen / heparin binding / amyloid-beta binding / receptor ligand activity / endosome / signaling receptor binding / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
RAP domain / Receptor-associated Protein / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein, domain 1 / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal / RAP domain superfamily / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 3 / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 2 / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein / Alpha-2-macroglobulin RAP, N-terminal domain / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal domain ...RAP domain / Receptor-associated Protein / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein, domain 1 / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal / RAP domain superfamily / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 3 / Alpha-2-macroglobulin RAP, domain 2 / Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein / Alpha-2-macroglobulin RAP, N-terminal domain / Alpha-2-macroglobulin RAP, C-terminal domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DG, MD
データ登録者Nielsen, P.R. / Poulsen, F.M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: The solution structure of the N-terminal domain of alpha2-macroglobulin receptor-associated protein.
著者: Nielsen, P.R. / Ellgaard, L. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C. / Poulsen, F.M.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Alpha2-Macroglobulin Receptor Associated Proteins Consist of Three Domains with Similar Structural Motifs. The 1H, 15N, and 13C Chemical Shift Assignments and Secondary Structure of the ...タイトル: Alpha2-Macroglobulin Receptor Associated Proteins Consist of Three Domains with Similar Structural Motifs. The 1H, 15N, and 13C Chemical Shift Assignments and Secondary Structure of the Truncated N-Terminal Domain of Human RAP
著者: Nielsen, P.R. / Ellgaard, L. / Jensen, P.H. / Thoegersen, H.C. / Poulsen, F.M.
#2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1997
タイトル: Dissection of the Domain Architecture of the Alpha2Macroglobulin-Receptor-Associated Protein
著者: Ellgaard, L. / Holtet, T.L. / Nielsen, P.R. / Etzerodt, M. / Gliemann, J. / Thogersen, H.C.
履歴
登録1997年5月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5361
ポリマ－9,5361
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100LOWEST ENERGY
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN / RAP / LOW DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR RELATED PROTEIN / ALPHA=2=MACROGLOBULIN RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN


分子量: 9536.008 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, DOMAIN 1, RESIDUES 17 - 97 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / プラスミド: PT=7=H=6=UB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P30533

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

試料状態pH: 6.4 / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX / 製造業者: Bruker / モデル: AMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR3.1構造決定
精密化手法: DG, MD / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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