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- PDB-1npq: structure of a rhodamine-labeled N-domain Troponin C mutant (Ca2+... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1npq
タイトルstructure of a rhodamine-labeled N-domain Troponin C mutant (Ca2+ saturated) in complex with skeletal Troponin I 115-131
要素
  • Troponin C
  • Troponin I
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Troponin C- Troponin I complex / bifunctional rhodamine labeled Toponin C
機能・相同性
機能・相同性情報


troponin T binding / troponin complex / Striated Muscle Contraction / skeletal muscle contraction / cardiac muscle contraction / actin binding / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif ...: / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Troponin C, skeletal muscle / Troponin I, fast skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / simulated annealing using torsion angle dynamics, cartesian dynamics with the program CNS 1.1
Model type detailsminimized average
データ登録者Mercier, P. / Ferguson, R.E. / Irving, M. / Corrie, J.E.T. / Trentham, D.R. / Sykes, B.D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: NMR Structure of a Bifunctional Rhodamine Labeled N-Domain of Troponin C Complexed with the Regulatory "Switch" Peptide from Troponin I: Implications for in Situ Fluorescence Studies in Muscle Fibers
著者: Mercier, P. / Ferguson, R.E. / Irving, M. / Corrie, J.E.T. / Trentham, D.R. / Sykes, B.D.
履歴
登録2003年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Troponin C
B: Troponin I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9034
ポリマ－11,8222
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Troponin C / Troponin C / skeletal muscle


分子量: 9932.144 Da / 分子数: 1 / 断片: TnC, residues 1-90 / 変異: E56C, E63C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TNNC2 / プラスミド: pET3asNTnC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P02588
#2: タンパク質・ペプチド Troponin I / Troponin I / fast skeletal muscle / Troponin I / fast-twitch isoform


分子量: 1890.303 Da / 分子数: 1 / 断片: switch peptide, residues 115-131 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Oryctolagus cuniculus (rabit)
参照: UniProt: P02643
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 15N/13C-NOESY
131HNHA
1412D 13C/15N-edited-NOESY
1512D 13C/15N-filtered/edited-NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance spectroscopy. The chemical shifts for TnI115-131 were obtained from a 2D_15N/13C_filtered-DIPSI experiment. Intramolecular NOEs for TnI115- ...Text: The structure was determined using triple-resonance spectroscopy. The chemical shifts for TnI115-131 were obtained from a 2D_15N/13C_filtered-DIPSI experiment. Intramolecular NOEs for TnI115-131 were obtained from a 2D_15N/13C_filtered-NOESY experiment.

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試料調製

詳細内容: 320 mM KCl, 10 mM imidazole, 1.3% NaN3, pH 6.5, ~1mM sNTnC.2Ca2+.TnI115-131.BR56-63
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 320 mM KCl / pH: 6.5 / 圧: ambiant / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian UNITYVarianUNITY6002
Varian INOVAVarianINOVA5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1A.T.Brunger構造決定
NMRPipeFeb 2002Frank Delaglio解析
NMRView5.0.4Bruce Johnsonデータ解析
Procheck3.5.4Laskowskiデータ解析
CNS1.1A.T.Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing using torsion angle dynamics, cartesian dynamics with the program CNS 1.1
ソフトェア番号: 1
詳細: calcium restraints were introduced only during the 2nd cooling stage using cartesian dynamics. See table 3 of the reference paper for a detailed description of the distance and dihedral restraints.
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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