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- PDB-1npl: MANNOSE-SPECIFIC AGGLUTININ (LECTIN) FROM DAFFODIL (NARCISSUS PSE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1npl
タイトルMANNOSE-SPECIFIC AGGLUTININ (LECTIN) FROM DAFFODIL (NARCISSUS PSEUDONARCISSUS) BULBS IN COMPLEX WITH MANNOSE-ALPHA1,3-MANNOSE
要素PROTEIN (AGGLUTININ)
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / LECTIN / AGGLUTININ / MANNOBIOSE / MANNOSE-ALPHA1 / 3-MANNOSE / DAFFODIL
機能・相同性
機能・相同性情報


response to other organism / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Agglutinin, subunit A / Bulb-type lectin domain / Bulb-type lectin domain / Bulb-type lectin domain superfamily / Bulb-type lectin domain profile. / Bulb-type mannose-specific lectin / Orthogonal Prism / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3alpha-alpha-mannobiose / PHOSPHATE ION / : / Dimeric mannose specific lectin protein
類似検索 - 構成要素
生物種Narcissus pseudonarcissus (ラッパズイセン)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sauerborn, M.K. / Wright, L.M. / Reynolds, C.D. / Grossmann, J.G. / Rizkallah, P.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Insights into carbohydrate recognition by Narcissus pseudonarcissus lectin: the crystal structure at 2 A resolution in complex with alpha1-3 mannobiose.
著者: Sauerborn, M.K. / Wright, L.M. / Reynolds, C.D. / Grossmann, J.G. / Rizkallah, P.J.
履歴
登録1998年12月17日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8648
ポリマ－12,2101
非ポリマー1,6547
水1,74797
1
A: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,45532
ポリマ－48,8384
非ポリマー6,61628
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
手法PQS
2
A: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (AGGLUTININ)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,72716
ポリマ－24,4192
非ポリマー3,30814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
Buried area9390 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area10180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.300, 101.200, 37.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-154-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (AGGLUTININ) / DAFFODIL LECTIN


分子量: 12209.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: FROM DAFFODIL PLANT FAMILY OF AMARYLLIDACEAE
由来: (天然) Narcissus pseudonarcissus (ラッパズイセン)
器官: BULBS / 株: DUTCH MASTER / 参照: GenBank: 289871, UniProt: Q40423*PLUS
#2: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose / 3alpha-alpha-mannobiose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 3alpha-alpha-mannobiose
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a1122h-1a_1-5]/1-1/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: ROTATION METHOD
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: VAPOUR DIFFUSION, SITTING DROP, 10 MG/ML IN PBS CONTAINING UP TO 20 MM MANNOBIOSE, EQUILIBRATED AGAINST 40 - 60% AMMONIUM SULPHATE. 17 DEG. C, 4 - 6 DAYS, pH 6.5, vapor diffusion - sitting drop, temperature 290K
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
320 mMalpha-1,3 mannobiose1drop
440-60 %ammonium sulfate1reservoirpH6.5
2phosphate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月19日 / 詳細: MIRROR, MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→60 Å / Num. obs: 9490 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 7.26
反射 シェル解像度: 2→2.12 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.276 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 27588
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 % / Num. unique obs: 1322 / Num. measured obs: 4005

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→10 Å / SU B: 4.8 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: DISORDERED REGION WERE REFINED IN TWO EQUAL CONFORMATIONS (50% OCCUPANCY EACH). NO ATTEMPT WAS MADE AT REFINING THEIR OCCUPANCIES. THE MODEL WAS CHECKED AGAINST ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 457 5 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs-8984 98.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数858 0 107 97 1062
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0370.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0390.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.823
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.063
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.140.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1850.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2070.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor8.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor17.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 27.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.140.15
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.823
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.063

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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