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- PDB-1non: PyrR, the regulator of the pyrimidine biosynthetic operon in Baci... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1non
タイトルPyrR, the regulator of the pyrimidine biosynthetic operon in Bacillus caldolyticus
要素PyrR bifunctional protein
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSFERASE / TRANSCRIPTION REGULATION / ATTENUATION PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / PYRIMIDINE BIOSYNTHESIS / PRTASE / URACIL PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / BIFUNCTIONAL ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


uracil phosphoribosyltransferase / uracil phosphoribosyltransferase activity / DNA-templated transcription termination / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional protein PyrR / : / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional protein PyrR
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus caldolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Switzer, R.L. / Chander, P. / Smith, J.L. / Halbig, K.M. / Miller, J.K. / Bonner, H.K. / Grabner, G.K.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2005
タイトル: Structure of the Nucleotide Complex of PyrR, the pyr Attenuation Protein from Bacillus caldolyticus, Suggests Dual Regulation by Pyrimidine and Purine Nucleotides
著者: Chander, P. / Halbig, K.M. / Miller, J.K. / Fields, C.J. / Bonner, H.K. / Grabner, G.K. / Switzer, R.L. / Smith, J.L.
履歴
登録2003年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PyrR bifunctional protein
B: PyrR bifunctional protein
C: PyrR bifunctional protein
D: PyrR bifunctional protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8684
ポリマ－79,8684
非ポリマー00
水6,449358
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)193.600, 60.740, 59.207
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.81, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
詳細biological aassembley is a tetramer; generated from the monomer by the operation X,Y,Z; -X,Y,-Z; 1/2+X,1/2+Y,Z; 1/2-X,1/2+Y,-Z

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要素

#1: タンパク質
PyrR bifunctional protein / E.C.2.4.2.9


分子量: 19967.051 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: includes Pyrimidine operon regulatory protein and Uracil phosphoribosyltransferase
由来: (組換発現) Bacillus caldolyticus (バクテリア)
遺伝子: pyrr / プラスミド: pSHCO2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P41007, uracil phosphoribosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 358 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG 400, ammonium chloride, magnesium chloride, cacodylate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年1月30日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 26925 / Num. obs: 25768 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 52.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Rsym value: 0.211 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 19.1 / Num. unique all: 2376 / Rsym value: 0.211 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A3C

1a3c


解像度: 2.4→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1283 5 %random
Rwork0.192 ---
all-26925 --
obs-25768 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5040 0 0 358 5398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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