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万見
- PDB-1noh: The structure of bacteriophage phi29 scaffolding protein gp7 afte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1noh
タイトルThe structure of bacteriophage phi29 scaffolding protein gp7 after prohead assembly
要素HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


viral scaffold / virion assembly / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #400 / Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid assembly scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Morais, M.C. / Kanamaru, S. / Badasso, M.O. / Koti, J.S. / Owen, B.L. / McMurray, C.T. / L Anderson, D. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: Bacteriophage f29 scaffolding protein gp7 before and after prohead assembly
著者: Morais, M.C. / Kanamaru, S. / Badasso, M.O. / Koti, J.S. / Owen, B.A.L. / McMurray, C.T. / Anderson, D.L. / Rossmann, M.G.
履歴
登録2003年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN
B: HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN
C: HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN
D: HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6614
ポリマ－44,6614
非ポリマー00
水00
1
A: HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN
B: HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3312
ポリマ－22,3312
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area9510 Å2
手法PISA
2
C: HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN
D: HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3312
ポリマ－22,3312
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9350 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8980 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area17330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.005, 117.301, 105.933
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221
詳細The biological unit is a dimeric coiled-coil. There are two such dimers per asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
HEAD MORPHOGENESIS PROTEIN / Bacteriophage phi29 scaffolding protein gp7 / LATE PROTEIN GP7 / gene 7 protein'


分子量: 11165.360 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ) / 属: Phi29-like viruses / 遺伝子: gp7 / プラスミド: pARgp7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: P13848

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14.4 % Peg 8000, 0.08 M sodium cacodylate, 0.16 M calcium acetate, 20 % glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
114.4 %(v/v)PEG800011
20.08 Msodium cacodylate11pH6.5
30.16 Mcadmium acetate11
420 %(v/v)glycerol11
51 mg/mlprotein11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→36.15 Å / Num. all: 27757 / Num. obs: 27757 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 33.1 Å2 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1568 / Rsym value: 0.473 / % possible all: 95.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 17904 / Rmerge(I) obs: 0.091
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.9 % / Rmerge(I) obs: 0.473

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NO4

1no4


解像度: 2.8→36.15 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 2582 9.3 %RANDOM
Rwork0.254 ---
all0.258 27757 --
obs0.254 27757 82.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.9522 Å2 / ksol: 0.344448 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.63 Å20 Å20 Å2
2---11.24 Å20 Å2
3---14.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.81 Å0.84 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→36.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2356 0 0 0 2356
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 368 10.1 %
Rwork0.402 3276 -
obs--65 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.16
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg16.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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