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万見
- PDB-1ni4: HUMAN PYRUVATE DEHYDROGENASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ni4
タイトルHUMAN PYRUVATE DEHYDROGENASE
要素(Pyruvate dehydrogenase E1 component: ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / THIAMIN PYROPHOSPHATE / PYRUVATE / ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE / PYRUVATE DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate dehydrogenase (NAD+) activity / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / : / pyruvate dehydrogenase complex / Pyruvate metabolism / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid ...pyruvate dehydrogenase (NAD+) activity / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / : / pyruvate dehydrogenase complex / Pyruvate metabolism / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / tricarboxylic acid cycle / Mitochondrial protein degradation / glucose metabolic process / mitochondrial matrix / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) E1 component, alpha subunit, subgroup y / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain ...Pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) E1 component, alpha subunit, subgroup y / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / THIAMINE DIPHOSPHATE / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha, somatic form, mitochondrial / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Ciszak, E. / Korotchkina, L.G. / Dominiak, P.M. / Sidhu, S. / Patel, M.S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structural Basis for Flip-Flop Action of Thiamin Pyrophosphate-Dependent Enzymes Revealed by Human Pyruvate Dehydrogenase
著者: Ciszak, E.M. / Korotchkina, L.G. / Dominiak, P.M. / Sidhu, S. / Patel, M.S.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1990
タイトル: Molecular cloning and characterization of human pyruvate dehydrogenase beta subunit gene.
著者: Koike, K. / Urata, Y. / Koike, M.
履歴
登録2002年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate dehydrogenase E1 component: Alpha subunit
B: Pyruvate dehydrogenase E1 component: Beta subunit
C: Pyruvate dehydrogenase E1 component: Alpha subunit
D: Pyruvate dehydrogenase E1 component: Beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,44510
ポリマ－158,4674
非ポリマー9776
水13,367742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22240 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area42350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.337, 126.889, 190.638
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a tetramer: two alpha chains and two beta chains. Asymmetric unit contains complete tetrameric asssembly.

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要素

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Pyruvate dehydrogenase E1 component: ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Pyruvate dehydrogenase E1 component: Alpha subunit / PDHE1-A type I


分子量: 41277.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pQE-9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41
参照: UniProt: P08559, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)
#2: タンパク質 Pyruvate dehydrogenase E1 component: Beta subunit / PDHE1-B


分子量: 37956.469 Da / 分子数: 2 / Mutation: V31L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pQE-9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41
参照: UniProt: P11177, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)

-
非ポリマー , 4種, 748分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略)


分子量: 425.314 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 742 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3350, sodium thiocyanate, magnesium chloride, thiamin pyrophosphate, sodium azide, isopropanol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
117 mg/mlprotein1drop
2200 mM1reservoirNaSCN
312 %PEG33501reservoir
410 %(v/v)1,2-propanediol1reservoir
550 mMpotassium phosphate1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97962, 0.97978, 0.96439
検出器検出器: CCD / 日付: 2002年2月23日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979621
20.979781
30.964391
反射解像度: 1.95→45.2 Å / Num. all: 188753 / Num. obs: 175408 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.49 % / Rmerge(I) obs: 0.165
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 95.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 1.95→45.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 15302 9.6 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.202 ---
obs0.202 175408 88 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.0859 Å2 / ksol: 0.335138 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.59 Å20 Å20 Å2
2---1.62 Å20 Å2
3----0.96 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→45.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10698 0 56 742 11496
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.192.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 1997 9.5 %
Rwork0.321 18963 -
obs--71.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4TPP.PARAMTPP.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CIS_PEPTIDE_GLY.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 45.2 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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