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- PDB-1nh7: ATP PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE (ATP-PRTASE) FROM MYCOBACTERIUM TUB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nh7
タイトルATP PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE (ATP-PRTASE) FROM MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS
要素ATP Phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / PRTASE / DE NOVO HIS BIOSYNTHESIS / PRPP / PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / AMP binding / magnesium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta ...ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Cho, Y. / Sharma, V. / Sacchettini, J.C. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of ATP Phosphoribosyltransferase from Mycobacterium Tuberculosis
著者: Cho, Y. / Sharma, V. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録2002年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP Phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1897
ポリマ－32,6841
非ポリマー5056
水3,117173
1
A: ATP Phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子

A: ATP Phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,37714
ポリマ－65,3682
非ポリマー1,00912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
Buried area4480 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area25580 Å2
手法PISA
2
A: ATP Phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,13242
ポリマ－196,1046
非ポリマー3,02836
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
crystal symmetry operation17_554x-y+1/3,-y+2/3,-z-1/31
crystal symmetry operation18_654-x+4/3,-x+y+2/3,-z-1/31
Buried area22050 Å2
ΔGint-533 kcal/mol
Surface area68140 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.540, 132.540, 110.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 ATP Phosphoribosyltransferase


分子量: 32684.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
生物種: Mycobacterium tuberculosis / 株: H37RV / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P60759, UniProt: P9WMN1*PLUS, ATP phosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.94 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
20.1 MMES1reservoirpH6.5
31.8 Mmagnesium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
1,21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月30日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→32.3 Å / Num. all: 16645 / Num. obs: 16645 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.3→2.43 Å / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / % possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 2.97 Å / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.15

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
REFMAC5精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→27.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 12.155 / SU ML: 0.262 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.911 / ESU R Free: 0.345 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26117 547 5.3 %RANDOM
Rwork0.19196 ---
obs0.19559 9850 99.97 %-
all-9853 --
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.308 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→27.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2073 0 26 173 2272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0480.0222131
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.6651.9882900
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3563271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.74215371
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2490.2334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.021591
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3220.3996
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2410.5202
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.540.396
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.8590.532
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5511.51359
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5722175
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.1173772
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.6164.5725
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.769 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.275 34
Rwork0.186 721
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3357-0.4921-1.25652.8055-1.2163.79970.0656-0.00860.02190.0390.06090.1208-0.43740.0332-0.12650.1238-0.06680.01340.0368-0.0170.128770.90961.202-0.727
22.11771.00621.19165.11372.42728.0470.13-0.1162-0.18360.25970.2055-0.24180.1180.7909-0.33560.0726-0.0448-0.03880.3114-0.01110.146997.26357.005-13.159
32.946-0.75661.82155.899-2.85615.1944-0.0846-0.23650.06920.30420.12120.1418-0.3323-0.072-0.03660.05370.0106-0.0240.0654-0.04950.116380.05438.3421.446
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 9021 - 110
2X-RAY DIFFRACTION1AA175 - 184195 - 204
3X-RAY DIFFRACTION1AA194 - 211214 - 231
4X-RAY DIFFRACTION1AA280 - 284300 - 304
6X-RAY DIFFRACTION2AA91 - 174111 - 194
8X-RAY DIFFRACTION3AA212 - 234232 - 254
9X-RAY DIFFRACTION3AA236 - 279256 - 299
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 28 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.261 / Rfactor Rwork: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.048
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg3.6
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 2.97 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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