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- PDB-1ng4: Structure of ThiO (glycine oxidase) from Bacillus subtilis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ng4
タイトルStructure of ThiO (glycine oxidase) from Bacillus subtilis
要素Glycine oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Flavoprotein / oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine oxidase / glycine oxidase activity / thiamine diphosphate biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / amino acid metabolic process / response to herbicide / FAD binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycine oxidase ThiO / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / HYDROGEN PEROXIDE / PHOSPHATE ION / Glycine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Settembre, E.C. / Dorrestein, P.C. / Park, J. / Augustine, A. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structural and Mechanistic Studies on ThiO, a Glycine Oxidase Essential for Thiamin Biosynthesis in Bacillus subtilis
著者: Settembre, E.C. / Dorrestein, P.C. / Park, J. / Augustine, A. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2002年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE ACCORDING TO THE AUTHOR, ALA 288 MAY HAVE BEEN MUTATED ACCIDENTALLY TO PRO DUE TO PCR ERROR.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine oxidase
B: Glycine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,8337
ポリマ－87,0992
非ポリマー1,7345
水3,909217
1
A: Glycine oxidase
B: Glycine oxidase
ヘテロ分子

A: Glycine oxidase
B: Glycine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,66614
ポリマ－174,1984
非ポリマー3,46810
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
Buried area16200 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area51160 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)139.456, 139.456, 210.278
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the two-fold axis: -Y,-X,-Z+5/6.

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要素

#1: タンパク質 Glycine oxidase


分子量: 43549.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: GOXB / プラスミド: pET16-b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: O31616, 酸化還元酵素; CH-NH結合に対し酸化酵素として働く; 酸素を用いる
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-PEO / HYDROGEN PEROXIDE


分子量: 34.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O2
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.58 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.15
詳細: PEG MME 2000, HEPES, pH 7.15, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
218 %PEG2000 MME1reservoir
3100 mMHEPES1reservoirpH7.15

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 55325 / Num. obs: 53499 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 29.2 Å2 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 20.7
反射
*PLUS
Num. obs: 51731 / 冗長度: 12.4 % / Num. measured all: 647137 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.7 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Mean I/σ(I) obs: 6.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
Adxvdata processing
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→49.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 4375 8.2 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 53499 98.7 %-
all-54203 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.4269 Å2 / ksol: 0.364005 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.73 Å21.86 Å20 Å2
2---1.73 Å20 Å2
3---3.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5692 0 115 217 6024
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.51
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 702 8.2 %
Rwork0.236 7820 -
obs--96 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PEO.PARAMFAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4FAD.PARAMPEO.TOP
X-RAY DIFFRACTION5PO4_FIX.PARAMPO4_FIX.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor Rfree: 0.248 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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