[日本語] English
万見
- PDB-1nfi: I-KAPPA-B-ALPHA/NF-KAPPA-B COMPLEX -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nfi
タイトルI-KAPPA-B-ALPHA/NF-KAPPA-B COMPLEX
要素
  • I-KAPPA-B-ALPHA
  • NF-KAPPA-B P50
  • NF-KAPPA-B P65
キーワードCOMPLEX (TRANSCRIPTION REG/ANK REPEAT) / COMPLEX (TRANSCRIPTION REGULATION-ANK REPEAT) / ANKYRIN REPEAT / COMPLEX (TRANSCRIPTION REG-ANK REPEAT) COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of cholesterol transport / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / I-kappaB/NF-kappaB complex / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / mammary gland involution / antibacterial innate immune response / negative regulation of myeloid cell differentiation / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 ...: / negative regulation of cholesterol transport / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / I-kappaB/NF-kappaB complex / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / mammary gland involution / antibacterial innate immune response / negative regulation of myeloid cell differentiation / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / positive regulation of Schwann cell differentiation / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / positive regulation of lipid storage / cellular response to peptidoglycan / negative regulation of interleukin-12 production / Regulated proteolysis of p75NTR / ankyrin repeat binding / SUMOylation of immune response proteins / CLEC7A/inflammasome pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / postsynapse to nucleus signaling pathway / negative regulation of protein sumoylation / Interleukin-1 processing / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / nuclear localization sequence binding / cellular response to dsRNA / actinin binding / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / response to UV-B / signal transduction involved in regulation of gene expression / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / Regulation of NFE2L2 gene expression / interleukin-1-mediated signaling pathway / NF-kappaB complex / vascular endothelial growth factor signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of amyloid-beta formation / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / negative regulation of protein import into nucleus / cellular response to cold / phosphate ion binding / response to cobalamin / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / response to exogenous dsRNA / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / TRAF6 mediated NF-kB activation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / The NLRP3 inflammasome / Transcriptional Regulation by VENTX / negative regulation of lipid storage / cellular response to interleukin-1 / general transcription initiation factor binding / cellular response to angiotensin / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / negative regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / canonical NF-kappaB signal transduction / hair follicle development / response to amino acid / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / neuropeptide signaling pathway / NF-kappaB binding / cellular defense response / transcription regulator inhibitor activity / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / JNK cascade / Notch signaling pathway / response to muscle stretch / antiviral innate immune response / positive regulation of interleukin-12 production / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / CD209 (DC-SIGN) signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to cytokine / response to interleukin-1 / negative regulation of miRNA transcription / protein sequestering activity / NF-kB is activated and signals survival / peptide binding / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / liver development / response to progesterone / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells
類似検索 - 分子機能
: / Ankyrin repeats (many copies) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. ...: / Ankyrin repeats (many copies) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / Ankyrin repeat-containing domain / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / NF-kappa-B inhibitor alpha / Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jacobs, M.D. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Structure of an IkappaBalpha/NF-kappaB complex.
著者: Jacobs, M.D. / Harrison, S.C.
履歴
登録1998年8月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NF-KAPPA-B P65
B: NF-KAPPA-B P50
C: NF-KAPPA-B P65
D: NF-KAPPA-B P50
E: I-KAPPA-B-ALPHA
F: I-KAPPA-B-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,6046
ポリマ－140,6046
非ポリマー00
水1,27971
1
A: NF-KAPPA-B P65
B: NF-KAPPA-B P50
F: I-KAPPA-B-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3023
ポリマ－70,3023
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5210 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area28880 Å2
手法PISA
2
C: NF-KAPPA-B P65
D: NF-KAPPA-B P50
E: I-KAPPA-B-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3023
ポリマ－70,3023
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5560 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area29210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.094, 91.080, 190.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, 0.003, -0.001), (-0.003, -1, -0.004), (-0.001, -0.004, 1)
ベクター: -10.255, 131.397, -94.817)

-
要素

#1: タンパク質 NF-KAPPA-B P65


分子量: 34547.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04206
#2: タンパク質 NF-KAPPA-B P50


分子量: 12442.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19838
#3: タンパク質 I-KAPPA-B-ALPHA


分子量: 23312.512 Da / 分子数: 2 / Fragment: ANKYRIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25963
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶化
*PLUS
温度: 4, 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
275 mMammonium acetate1drop
310 mMdithiothreitol1drop
41 mMethylenediamine tetraacetic acid1drop
50.05 %n-octyl-beta-D-glucopyranoside1drop
68 mMTris-HCl1drop
725 mMsodium acetate1reservoir
88-10 %PEG60001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9879
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 41990 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 60.4 Å2 / Rsym value: 0.05
反射
*PLUS
冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83 % / Rmerge(I) obs: 0.206

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.5位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 1441954.76 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 2093 5 %SHELLS
Rwork0.223 ---
obs0.223 41835 90.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.18 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.18 Å20 Å24.41 Å2
2---7.09 Å20 Å2
3---14.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9831 0 0 71 9902
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.732.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 183 4.9 %
Rwork0.316 3541 -
obs--81.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 39742 / Rfactor obs: 0.222 / Rfactor Rfree: 0.315
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.315

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る