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万見
- PDB-1nfa: HUMAN TRANSCRIPTION FACTOR NFATC DNA BINDING DOMAIN, NMR, 10 STRU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nfa
タイトルHUMAN TRANSCRIPTION FACTOR NFATC DNA BINDING DOMAIN, NMR, 10 STRUCTURES
要素HUMAN TRANSCRIPTION FACTOR NFATC1
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION / NFAT / REL-HOMOLOGY FOLD / ACTIVATES CYTOKINE TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle adaptation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / mononuclear cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / pulmonary valve morphogenesis / protein phosphatase 2B binding / aortic valve morphogenesis / positive regulation of DNA biosynthetic process / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / mitogen-activated protein kinase p38 binding ...skeletal muscle adaptation / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / mononuclear cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / pulmonary valve morphogenesis / protein phosphatase 2B binding / aortic valve morphogenesis / positive regulation of DNA biosynthetic process / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / mitogen-activated protein kinase p38 binding / response to muscle activity / FK506 binding / negative regulation of Wnt signaling pathway / Calcineurin activates NFAT / sarcoplasm / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / FCERI mediated Ca+2 mobilization / wound healing / transcription coactivator binding / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular response to tumor necrosis factor / Ca2+ pathway / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / nuclear body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain ...Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry
データ登録者Wolfe, S.A. / Zhou, P. / Dotsch, V. / Chen, L. / You, A. / Ho, S.N. / Crabtree, G.R. / Wagner, G. / Verdine, G.L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Unusual Rel-like architecture in the DNA-binding domain of the transcription factor NFATc.
著者: Wolfe, S.A. / Zhou, P. / Dotsch, V. / Chen, L. / You, A. / Ho, S.N. / Crabtree, G.R. / Wagner, G. / Verdine, G.L.
履歴
登録1997年1月18日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN TRANSCRIPTION FACTOR NFATC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9861
ポリマ－19,9861
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 40CLOSEST BACKBONE RMSD TO THE MEAN
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 HUMAN TRANSCRIPTION FACTOR NFATC1


分子量: 19985.854 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA-BINDING DOMAIN, RESIDUES 416 - 591 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 細胞内の位置: CYTOPLASM UNTIL DEPHOSPHORYLATED / 遺伝子: NFATC1 / プラスミド: PLM1 / 遺伝子 (発現宿主): NFATC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: O95644

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N NOESY-HSQC
1212D 1H-1H NOESY
1313D 13C NOESY-HSQC
141HNHA
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY USING 13C, 15N-LABELED NFATC. IONIC_STRENGTH: 100 MM KCL PRESSURE: NULL SOLVENT SYSTEM: H2O

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試料調製

試料状態pH: 6.5 / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX 500BrukerDMX 5005001
Varian UNITY PLUS 750VarianUNITY PLUS 7507502

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
NMR software
名称開発者分類
DIANAWUTHRICH精密化
DIANA構造決定
XPLOR構造決定
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
詳細: CALCULATIONS WERE PERFORMED BASED ON 1087 EFFECTIVE NON-HYDROGEN-BOND CONSTRAINTS WITH 3 REDAC CYCLES. STRUCTURES WITH TARGET FUNCTIONS BELOW 10 WERE FURTHER REFINED BY SIMULATED ANNEALING USING X-PLOR.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: CLOSEST BACKBONE RMSD TO THE MEAN
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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