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万見
- PDB-1nf3: Structure of Cdc42 in a complex with the GTPase-binding domain of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nf3
タイトルStructure of Cdc42 in a complex with the GTPase-binding domain of the cell polarity protein, Par6
要素
  • G25K GTP-binding protein, placental isoform
  • PAR-6B
キーワードSIGNALING PROTEIN / semi-CRIB motif / Switch I and II / PDZ domain / GTPase binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Tight junction interactions / RHOV GTPase cycle / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process ...Tight junction interactions / RHOV GTPase cycle / GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / bicellular tight junction / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / secretory granule / actin filament organization / small monomeric GTPase / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of JNK cascade / RHO GTPases Activate Formins / EGFR downregulation / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / G beta:gamma signalling through CDC42 / endocytosis / mitotic spindle / ubiquitin protein ligase activity
類似検索 - 分子機能
Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / Cdc42 / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. ...Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / Cdc42 / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / Ras subfamily of RAS small GTPases / PDZ domain / Small GTPase / Ras family / PDZ superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Cell division control protein 42 homolog / Partitioning defective 6 homolog beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Garrard, S.M. / Capaldo, C.T. / Gao, L. / Rosen, M.K. / Macara, I.G. / Tomchick, D.R.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Structure of Cdc42 in a complex with the GTPase-binding domain of the cell polarity protein, Par6
著者: Garrard, S.M. / Capaldo, C.T. / Gao, L. / Rosen, M.K. / Macara, I.G. / Tomchick, D.R.
#1: ジャーナル: Curr.Biol. / 年: 2002
タイトル: Assembly of epithelial tight junctions is negatively regulated by Par6
著者: Gao, L. / Joberty, G. / Macara, I.G.
#2: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 2000
タイトル: The cell-polarity protein Par6 links Par3 and atypical protein kinase C to Cdc42
著者: Joberty, G. / Petersen, C. / Gao, L. / Macara, I.G.
#3: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 2000
タイトル: A mammalian Par-3-Par-6 complex implicated in Cdc42/Rac1 and aPKC signalling and cell polarity
著者: Lin, D. / Edwards, A.S. / Fawcett, J.P. / Mbamalu, G. / Scott, J.D. / Pawson, T.
#4: ジャーナル: Curr.Biol. / 年: 2000
タイトル: A human homolog of the C. elegans polarity determinant Par-6 links Rac and Cdc42 to PKCzeta signaling and cell transformation
著者: Qiu, R.G. / Abo, A. / Steven Martin, G.
#5: ジャーナル: DEVELOPMENT / 年: 1996
タイトル: Par-6, a gene involved in the establishment of asymmetry in early C. elegans embryos, mediates the asymmetric localization of Par-3
著者: Watts, J.L. / Etemad-Moghadam, B. / Guo, S. / Boyd, L. / Draper, B.W. / Mello, C.C. / Priess, J.R. / Kemphues, K.J.
履歴
登録2002年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G25K GTP-binding protein, placental isoform
B: G25K GTP-binding protein, placental isoform
C: PAR-6B
D: PAR-6B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5788
ポリマ－71,4854
非ポリマー1,0934
水7,620423
1
A: G25K GTP-binding protein, placental isoform
C: PAR-6B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2894
ポリマ－35,7422
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area16400 Å2
手法PISA
2
B: G25K GTP-binding protein, placental isoform
D: PAR-6B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2894
ポリマ－35,7422
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area16200 Å2
手法PISA
3
A: G25K GTP-binding protein, placental isoform
C: PAR-6B
ヘテロ分子

B: G25K GTP-binding protein, placental isoform
D: PAR-6B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5788
ポリマ－71,4854
非ポリマー1,0934
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_445x-1,y-1,z1
Buried area7170 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area32080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.744, 53.787, 79.521
Angle α, β, γ (deg.)81.55, 76.59, 90.04
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 G25K GTP-binding protein, placental isoform / GP / CDC42 homolog


分子量: 21566.949 Da / 分子数: 2 / 変異: Q61L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質 PAR-6B


分子量: 14175.417 Da / 分子数: 2 / Fragment: GTPase-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Par6B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9JK83
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 423 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 24% PEG 4000, 100mM sodium citrate, 0.2M ammonium acetate, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris1droppH8.5
31 mM1dropMgCl2
40.100 mMGMPPNP1drop
510 mMbeta-mercaptoethanol1drop
624 %PEG40001reservoir
7100 mMsodium citrate1reservoirpH6.4
80.2 Mammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月8日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: graphite double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40.5 Å / Num. all: 38985 / Num. obs: 38985 / % possible obs: 89.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 14.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 87.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 80223
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.1 % / Rmerge(I) obs: 0.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NGR

2ngr


解像度: 2.1→29.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1733 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.219 34917 --
obs0.219 34917 89.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.2756 Å2 / ksol: 0.35546 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.98 Å20.63 Å2-3.7 Å2
2---5.93 Å2-0.45 Å2
3---4.95 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å-
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4906 0 66 423 5395
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.332
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.132.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 165 4.9 %
Rwork0.265 3173 -
obs--86 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMLIGANDS.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LIGANDS.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_5
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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