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- PDB-1ney: Triosephosphate Isomerase in Complex with DHAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ney
タイトルTriosephosphate Isomerase in Complex with DHAP
要素triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / yeast / triosephosphate isomerase / DHAP / dihydroxyacetone phosphate / michaelis complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / Glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / mitochondrion / plasma membrane ...Gluconeogenesis / Glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / mitochondrion / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE / Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Jogl, G. / Rozovsky, S. / McDermott, A.E. / Tong, L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Optimal alignment for enzymatic proton transfer: Structure of the Michaelis complex of triosephosphate isomerase at 1.2-A resolution.
著者: Jogl, G. / Rozovsky, S. / McDermott, A.E. / Tong, L.
履歴
登録2002年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: triosephosphate isomerase
B: triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6444
ポリマ－53,3042
非ポリマー3402
水13,872770
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.620, 82.800, 38.214
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.75, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 triosephosphate isomerase / E.C.5.3.1.1 / TIM


分子量: 26652.146 Da / 分子数: 2 / 変異: W90Y, W157F, W168(FTR) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TPI1 / プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JA300 / 参照: UniProt: P00942, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-13P / 1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE / ジヒドロキシアセトンリン酸


分子量: 170.058 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 770 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法, recrystallization / pH: 6.8
詳細: 50mM TRIS, 50mM NaCl, 20%PEG 4000, 30mM DHAP, pH 6.8, EVAPORATION, RECRYSTALLIZATION, temperature 277K
結晶化
*PLUS
手法: batch method / 詳細: Rozovsky, S., (2001) J. Mol. Biol., 310, 271.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
140 mg/mlprotein11
250 mMTris-HCl11
350 mM11NaCl
41 mMEDTA11pH6.8
514-16 %PEG400011

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.928 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月4日
放射モノクロメーター: NULL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→30 Å / Num. all: 134020 / Num. obs: 134020 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / Rmerge(I) obs: 0.237 / % possible all: 91.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / Num. measured all: 285716

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
COMO位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1I45

1i45


解像度: 1.2→30 Å / Num. parameters: 41314 / Num. restraintsaints: 71814 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST. 28(1995) 53-56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15 13361 10 %RANDOM
Rwork0.1246 ---
all0.125 134020 --
obs0.125 134020 95.7 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 16 / Occupancy sum hydrogen: 3790.7 / Occupancy sum non hydrogen: 4548.7
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7630 0 30 770 8430
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.071
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.082
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.15 / Rfactor Rwork: 0.125
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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