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万見
- PDB-1neg: Crystal Structure Analysis of N-and C-terminal labeled SH3-domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1neg
タイトルCrystal Structure Analysis of N-and C-terminal labeled SH3-domain of alpha-Chicken Spectrin
要素Spectrin alpha chain, brain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SH3-domain fold / five antiparallel beta sheets
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament capping / costamere / cortical actin cytoskeleton / cell projection / actin filament binding / cell junction / actin cytoskeleton organization / calmodulin binding / calcium ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3 domain ...Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3 domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / EF-Hand 1, calcium-binding site / SH3-like domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AZIDE ION / Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Mueller, U. / Buessow, K. / Diehl, A. / Niesen, F.H. / Nyarsik, L. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2003
タイトル: Rapid purification and crystal structure analysis of a small protein carrying two terminal affinity tags
著者: Mueller, U. / Buessow, K. / Diehl, A. / Bartl, F.J. / Niesen, F.H. / Nyarsik, L. / Heinemann, U.
履歴
登録2002年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE ACCORDING TO THE AUTHOR, THIS IS PART OF A STREP2 TAG.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spectrin alpha chain, brain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6862
ポリマ－9,6441
非ポリマー421
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.865, 41.865, 92.865
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

AZI

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要素

#1: タンパク質 Spectrin alpha chain, brain / ALPHA Spectrin / Spectrin / non-erythroid alpha chain / Fodrin alpha chain


分子量: 9643.871 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3-domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pQStrep2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): scs1 / 参照: UniProt: P07751
#2: 化合物 ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド


分子量: 42.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Dioxane, MES, Ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年11月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Supper mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→31.1 Å / Num. all: 4077 / Num. obs: 3858 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.27 % / Biso Wilson estimate: 26.6 Å2 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 13.05
反射 シェル解像度: 2.3→2.33 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / Num. unique all: 130 / Rsym value: 0.461 / % possible all: 95.6
反射
*PLUS
最低解像度: 31 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.109
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.6 % / Rmerge(I) obs: 0.461 / Mean I/σ(I) obs: 1.92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SHG

1shg


解像度: 2.3→31.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 382 9.9 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 3858 95.3 %-
all-4077 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.9616 Å2 / ksol: 0.410835 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5 Å20 Å20 Å2
2--1.5 Å20 Å2
3----3.01 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.35 Å / Luzzati sigma a free: 0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→31.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数547 0 3 46 596
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.462
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.12.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 55 9.6 %
Rwork0.291 517 -
obs--87.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4AZIDE.PARAMAZIDE.TOP
X-RAY DIFFRACTION5PROTEIN_BREAK.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 31.1 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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