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- PDB-1ncf: A NEW PARADIGM FOR TUMOR NECROSIS FACTOR SIGNALLING -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ncf
タイトルA NEW PARADIGM FOR TUMOR NECROSIS FACTOR SIGNALLING
要素TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR
キーワードSIGNALLING PROTEIN / BINDING PROTEIN / CYTOKINE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of membrane lipid metabolic process / TNFs bind their physiological receptors ...positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of lipid metabolic process / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of membrane lipid metabolic process / TNFs bind their physiological receptors / tumor necrosis factor binding / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / TNF signaling / regulation of establishment of endothelial barrier / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / TNFR1-mediated ceramide production / TNFR1-induced proapoptotic signaling / prostaglandin metabolic process / Interleukin-10 signaling / positive regulation of execution phase of apoptosis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / protein localization to plasma membrane / Regulation of TNFR1 signaling / cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of inflammatory response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / signaling receptor activity / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / receptor complex / defense response to bacterium / inflammatory response / membrane raft / Golgi membrane / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. ...Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Naismith, J.H. / Sprang, S.R.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Crystallographic evidence for dimerization of unliganded tumor necrosis factor receptor.
著者: Naismith, J.H. / Devine, T.Q. / Brandhuber, B.J. / Sprang, S.R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Two Crystal Forms of the Extracellular Domain of Type I Tumor Necrosis Factor Receptor
著者: Rodseth, L.E. / Brandhuber, B. / Devine, T.Q. / Eck, M.J. / Hale, K. / Naismith, J.H. / Sprang, S.R.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of the Soluble Human 55 Kd Tnf Receptor-Human Tnfb Complex: Implication for Tnf Receptor Activation
著者: Banner, D.W. / Arcy, A. / Janes, W. / Gentz, R. / Schoenfield, H. / Broger, C. / Loetscher, H. / Lesslauer, W.
履歴
登録1994年10月12日処理サイト: BNL
改定 1.01995年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR
B: TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6722
ポリマ－36,6722
非ポリマー00
水4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area17210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.000, 69.000, 185.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.745, 0.008, 0.667), (0.02, -0.999, 0.035), (0.667, 0.04, 0.744)14.567, 27.107, -6.043
2given(-0.746, -0.029, 0.665), (0.045, -0.999, 0.007), (0.664, 0.035, 0.747)14.683, 27.245, -5.932
3given(-0.814, -0.073, 0.576), (0.147, -0.986, 0.083), (0.562, 0.153, 0.813)19.59, 22.201, -7.719
4given(-0.862, 0.043, 0.505), (0.102, -0.961, 0.255), (0.496, 0.272, 0.825)23.919, 11.131, -7.606
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX CHAIN RESIDUES CHAIN RESIDUES RMSD M1 A 15 .. A 52 B 15 .. B 52 0.214 THE NCS TRANSFORMATION BETWEEN DOMAIN 1 OF THE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. M2 A 55 .. A 96 B 55 .. B 96 0.314 THE NCS TRANSFORMATION BETWEEN DOMAIN 2 OF THE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. M3 A 98 .. A 137 B 98 .. B 137 0.348 THE NCS TRANSFORMATION BETWEEN DOMAIN 3 OF THE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. M4 A 139 .. A 150 B 139 .. B 150 0.743 THE NCS TRANSFORMATION BETWEEN DOMAIN 4 OF THE TWO MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. S1 B 13 .. B 156 ? 13 .. ? 156 THIS GENERATES A MOLECULE WHICH MAY FORM AN ALTERNATIVE DIMER TO THE ONE DESCRIBED BY THE COORDINATES. SYMMETRY1 1 -1.000000 0.000000 0.000000 34.50000 SYMMETRY2 1 0.000000 1.000000 0.000000 -34.50000 SYMMETRY3 1 0.000000 0.000000 -1.000000 46.30000

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要素

#1: タンパク質 TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR / TYPE I RECEPTOR / STNFR1


分子量: 18335.830 Da / 分子数: 2 / 変異: R11M / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES 12 - 172 OF THE MATURE RECEPTOR SEQUENCE
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: RESIDUE 11 IS MUTATED TO MET AS A RESULT OF THE EXPRESSION SYSTEM
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19438
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SOURCE 1 THE CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES 12 - 172 OF THE MATURE SEQUENCE OF THE ENTIRE RECEPTOR. ...SOURCE 1 THE CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES 12 - 172 OF THE MATURE SEQUENCE OF THE ENTIRE RECEPTOR. RESIDUE 11 IS MUTATED TO MET AS A RESULT OF THE EXPRESSION SYSTEM.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.06 %
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Rodseth, L.E., (1994) J.Mol.Biol., 239, 332.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.6 mg/mlprotein1drop
225 %(v/v)MPD1drop
350 mMTris-HCl1drop
40.1 %(w/v)beta-octylglucoside1drop
5100 mM1dropNaCl
6250 mMammonium acetate1drop
754 %MPD1reservoir
8100 mMTris-HCl1reservoir
9500 mMammonium acetate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 24198 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0
反射
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / Num. obs: 21874 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 5.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.25→6 Å / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 -10 %
Rwork0.193 --
obs0.193 19343 93 %
原子変位パラメータBiso mean: 31.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2162 0 0 260 2422
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.605
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.02
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it22
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.52.5
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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