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- PDB-1nbo: The dual coenzyme specificity of photosynthetic glyceraldehyde-3-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nbo
タイトルThe dual coenzyme specificity of photosynthetic glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase interpreted by the crystal structure of A4 isoform complexed with NAD
要素glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) activity / reductive pentose-phosphate cycle / apoplast / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / chloroplast / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Falini, G. / Fermani, S. / Ripamonti, A. / Sabatino, P. / Sparla, F. / Pupillo, P. / Trost, P.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Dual Coenzyme Specificity of Photosynthetic Glyceraldehyde-3-phosphate Dehydrogenase Interpreted by the Crystal Structure of A(4) Isoform Complexed with NAD
著者: Falini, G. / Fermani, S. / Ripamonti, A. / Sabatino, P. / Sparla, F. / Pupillo, P. / Trost, P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure Of The Non-Regulatory A4 Isoform Of Spinach Chloroplast Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase Complexed With Nadp
著者: Fermani, S. / Ripamonti, A. / Sabatino, P. / Zanotti, G. / Scagliarini, S. / Sparla, F. / Trost, P. / Pupillo, P.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: The C-terminal extension of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase subunit B acts as an autoinhibitory domain regulated by thioredoxins and nicotinamide adenine dinucleotide
著者: Sparla, F. / Pupillo, P. / Trost, P.
#3: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1990
タイトル: Chloroplast glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP): amino acid sequence of the subunits from isoenzyme I and structural relationship with isoenzyme II
著者: Ferri, G. / Stoppini, M. / Meloni, M. / Zapponi, M.C. / Iadarola, P.
履歴
登録2002年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
A: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
B: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,52814
ポリマ－108,7693
非ポリマー2,75911
水6,467359
1
O: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子

O: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子

O: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子

O: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,44816
ポリマ－145,0264
非ポリマー3,42212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_557-x,y,-z+21
crystal symmetry operation4_567x,-y+1,-z+21
Buried area20940 Å2
ΔGint-289 kcal/mol
Surface area43500 Å2
手法PISA, PQS
2
A: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
B: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子

A: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
B: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,83220
ポリマ－145,0264
非ポリマー3,80616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565-x+1/2,-y+3/2,z1
Buried area21460 Å2
ΔGint-345 kcal/mol
Surface area44010 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)140.644, 185.652, 106.446
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC222
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: -x, y, 2-z and x, 1-y, 2-z and -x, 1-y, z or generated from the dimer in the asymmetric unit by the two fold axis: 1/2-x, 3/2-y, z.

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要素

#1: タンパク質 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A / E.C.1.2.1.13 / NADP-dependent glyceraldehydephosphate dehydrogenase subunit A


分子量: 36256.391 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
遺伝子: GapA / 器官: leaves / Organelle: Chloroplast / プラスミド: pET-28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P19866, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulfate 2 M, Tris-HCl, 0.1 M, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoirpH8
310 mg/mlprotein1drop
425 mMTris-HCl1droppH7.5
51 mMNAD1drop

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンELETTRA 5.2R11
シンクロトロンELETTRA 5.2R21
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1CCD2001年7月12日mirrors
MARRESEARCH2CCD2001年12月12日mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→90 Å / Num. all: 45974 / Num. obs: 43213 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 25.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.201 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / Rsym value: 0.201 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 90 Å / Num. obs: 43271 / Num. measured all: 679015
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JN0

1jn0


解像度: 2.6→77.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 2161 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all-45316 --
obs-43155 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.0324 Å2 / ksol: 0.371898 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.72 Å20 Å20 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----11.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→77.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7626 0 172 359 8157
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 350 4.9 %
Rwork0.232 6785 -
obs-6785 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2NAD.PARAMNAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 8 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.84
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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