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- PDB-1nbe: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN MUTANT (T82A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nbe
タイトルASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE REGULATORY CHAIN MUTANT (T82A)
要素(ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE) x 2
キーワードTRANSFERASE / ATCASE / ALLOSTERY / PYRIMIDINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / glutamine metabolic process / amino acid binding / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding ...aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / glutamine metabolic process / amino acid binding / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase ...Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / SH3 type barrels. / Roll / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MALATE / Aspartate carbamoyltransferase catalytic subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / RIGID BODY / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Williams, M.K. / Stec, B. / Kantrowitz, E.R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: A single mutation in the regulatory chain of Escherichia coli aspartate transcarbamoylase results in an extreme T-state structure.
著者: Williams, M.K. / Stec, B. / Kantrowitz, E.R.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structural Consequences of Effector Binding to the T State of Aspartate Carbamoyltransferase: Crystal Structures of the Unligated and ATP-and Ctp-Complexed Enzymes at 2.6-A Resolution
著者: Stevens, R.C. / Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Erratum. Structural Consequences of Effector Binding to the T State of Aspartate Carbamoyltransferase: Crystal Structures of the Unligated and ATP-and Ctp-Complexed Enzymes at 2.6-A Resolution
著者: Stevens, R.C. / Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N.
履歴
登録1998年4月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
B: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
C: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
D: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,56910
ポリマ－102,9014
非ポリマー6676
水9,908550
1
A: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
B: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
C: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
D: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
ヘテロ分子

A: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
B: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
C: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
D: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
ヘテロ分子

A: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
B: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
C: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
D: ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)310,70630
ポリマ－308,70412
非ポリマー2,00118
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area33540 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area107580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)122.470, 122.470, 142.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-334-

HOH

21A-335-

HOH

31A-413-

HOH

41A-435-

HOH

51C-442-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE


分子量: 34337.105 Da / 分子数: 2 / 変異: T82A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENZYME INHIBITED WITH MALIC ACID / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PURBI / プラスミド: PEK233 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): EK1104 / 参照: UniProt: P0A786, aspartate carbamoyltransferase
#2: タンパク質 ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE


分子量: 17113.600 Da / 分子数: 2 / 変異: T82A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENZYME INHIBITED WITH MALIC ACID / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PURBI / プラスミド: PEK233 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): EK1104 / 参照: UniProt: P0A7F3, aspartate carbamoyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID


分子量: 134.087 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 550 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.03 %
結晶化pH: 5.85
詳細: 7.5 MG/ML PROTEIN DIALYZED AGAINST 100MM MALIC ACID AT PH 5.85,
結晶化
*PLUS
pH: 5.8 / 手法: microdialysis
詳細: Ke, H.M., (1984) Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 81, 4037.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15-10 mg/mlprotein11
2100 mMmaleic acid12
310 mMTris-HCl12
41 mM2-mercaptoethanol12
50.2 mMEDTA12
60.3 mM12NaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 292 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年7月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→31.2 Å / Num. obs: 38085 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.381 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 88.5
反射
*PLUS
Num. all: 39763 / Num. obs: 37782

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
SDMSデータ削減
SDMSデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID BODY
開始モデル: 6AT1

6at1


解像度: 2.6→10 Å / Isotropic thermal model: ALL ATOMS / 交差検証法: IMPLOR-CYCLING TEST SETS / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 3631 10 %
Rwork0.177 --
obs0.177 36315 85 %
原子変位パラメータBiso mean: 22.31 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å / Luzzati d res low obs: 10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7228 0 38 550 7816
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.95
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.73
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 4 10 %
Rwork0.24 3698 -
obs--85 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.73
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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