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- PDB-1nb9: Crystal Structure of Riboflavin Kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nb9
タイトルCrystal Structure of Riboflavin Kinase
要素hypothetical protein FLJ11149
キーワードTRANSFERASE / BETA BARREL / RIBOFLAVIN / RIBOFLAVIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of NAD(P)H oxidase activity / flavin adenine dinucleotide biosynthetic process / Vitamin B2 (riboflavin) metabolism / riboflavin metabolic process / riboflavin kinase / riboflavin kinase activity / FMN biosynthetic process / riboflavin biosynthetic process / reactive oxygen species metabolic process / apoptotic process ...positive regulation of NAD(P)H oxidase activity / flavin adenine dinucleotide biosynthetic process / Vitamin B2 (riboflavin) metabolism / riboflavin metabolic process / riboflavin kinase / riboflavin kinase activity / FMN biosynthetic process / riboflavin biosynthetic process / reactive oxygen species metabolic process / apoptotic process / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Riboflavin kinase domain, bacterial/eukaryotic / Riboflavin kinase / Riboflavin kinase / Riboflavin kinase / Riboflavin kinase-like / Riboflavin kinase domain superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / RIBOFLAVIN / Riboflavin kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Karthikeyan, S. / Zhou, Q. / Mseeh, F. / Grishin, N.V. / Osterman, A.L. / Zhang, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of Human Riboflavin Kinase Reveals a Beta Barrel Fold and a Novel Active Site Arch
著者: Karthikeyan, S. / Zhou, Q. / Mseeh, F. / Grishin, N.V. / Osterman, A.L. / Zhang, H.
履歴
登録2002年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein FLJ11149
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6004
ポリマ－16,7721
非ポリマー8283
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.957, 56.957, 82.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein FLJ11149 / Riboflavin kinase


分子量: 16772.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLJ11149 / プラスミド: pPROEX-Hta / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q969G6, riboflavin kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-RBF / RIBOFLAVIN / RIBOFLAVINE / VITAMIN B2 / リボフラビン


分子量: 376.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N4O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Na cadodalyte, Mg acetate, PEG 8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / PH range low: 7.4 / PH range high: 7.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115-17 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
3300 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1droppH7.2-7.4
5100 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.5
6200 mMmagnesium acetate1reservoir
723 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年9月5日 / 詳細: OSMIC MIRROR
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 17163 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 26.838 Å2 / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 42.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 1557 / Rsym value: 0.263 / % possible all: 90.3
反射
*PLUS
Num. obs: 17151 / Num. measured all: 251797 / Rmerge(I) obs: 0.03
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.3 % / Rmerge(I) obs: 0.263 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC5.1.27精密化
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NB0

1nb0


解像度: 1.7→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 2.024 / SU ML: 0.068 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.104 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20573 866 5 %RANDOM
Rwork0.18362 ---
obs0.18476 16284 97.64 %-
all-17150 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.827 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20.15 Å20 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3----0.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→49.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1177 0 55 118 1350
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221291
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7252.0031751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0975146
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2183
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02964
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2544
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1680.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0021.5732
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79921188
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5363559
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1044.5563
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.319 59
Rwork0.301 1067
obs-1067
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.314 Å / Origin y: 23.839 Å / Origin z: 33.411 Å
111213212223313233
T0.0129 Å20.0165 Å20.0002 Å2-0.068 Å20.0088 Å2--0.0408 Å2
L1.9446 °20.5016 °20.607 °2-0.7347 °20.1609 °2--1.5882 °2
S0.007 Å °0.0133 Å °-0.0097 Å °0.0281 Å °0.0289 Å °0.0125 Å °-0.0074 Å °-0.0652 Å °-0.0359 Å °
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.206 / Rfactor Rwork: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.72
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 1.74 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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