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- PDB-1nam: MURINE ALLOREACTIVE SCFV TCR-PEPTIDE-MHC CLASS I MOLECULE COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nam
タイトルMURINE ALLOREACTIVE SCFV TCR-PEPTIDE-MHC CLASS I MOLECULE COMPLEX
要素
  • (BM3.3 T Cell Receptor ...) x 2
  • Beta-2-microglobulin
  • H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain precursor
  • Nucleocapsid
キーワードIMMUNE SYSTEM / T cell receptor / class I MHC / H-2Kb / TCR-pMHC complex / alloreactivity / crossreactivity
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / T cell receptor complex / helical viral capsid / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / inner ear development ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / T cell receptor complex / helical viral capsid / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / inner ear development / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / viral nucleocapsid / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / host cell cytoplasm / learning or memory / defense response to bacterium / ribonucleoprotein complex / immune response / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / protein-containing complex binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular space / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhabdovirus nucleocapsid / Rhabdovirus nucleocapsid, N-terminal / Rhabdovirus nucleocapsid, C-terminal / Rhabdovirus nucleoprotein-like / Rhabdovirus nucleocapsid protein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains ...Rhabdovirus nucleocapsid / Rhabdovirus nucleocapsid, N-terminal / Rhabdovirus nucleocapsid, C-terminal / Rhabdovirus nucleoprotein-like / Rhabdovirus nucleocapsid protein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Immunoglobulin V-Type / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Immunoglobulin V-set domain / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain / T-cell receptor beta chain V region E1 / Nucleoprotein / TRADV16D
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Reiser, J.-B. / Darnault, C. / Gregoire, C. / Mosser, T. / Mazza, G. / Kearnay, A. / van der Merwe, P.A. / Fontecilla-Camps, J.C. / Housset, D. / Malissen, B.
引用
ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2003
タイトル: CDR3 loop flexibility contributes to the degeneracy of TCR recognition
著者: Reiser, J.-B. / Darnault, C. / Gregoire, C. / Mosser, T. / Mazza, G. / Kearnay, A. / van der Merwe, P.A. / Fontecilla-Camps, J.C. / Housset, D. / Malissen, B.
#1: ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of a T cell receptor bound to an allogeneic MHC molecule
著者: Reiser, J.-B. / Darnault, C. / Guimezanes, A. / Gregoire, C. / Mosser, T. / Schmitt-Verhulst, A.-M. / Fontecilla-Camps, J.C. / Malissen, B. / Housset, D. / Mazza, G.
#2: ジャーナル: Immunity / 年: 2002
タイトル: A T-Cell Receptor CDR3Beta Loop Undergoes Conformational Changes of Unprecedented Magnitude Upon Binding to a Peptide/MHC Class I Complex
著者: Reiser, J.-B. / Gregoire, C. / Darnault, C. / Mosser, T. / Guimezanes, A. / Schmitt-Verhulst, A.-M. / Fontecilla-Camps, J.C. / Mazza, G. / Malissen, B. / Housset, D.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Crystal Structures of Two Viral Peptides in Complex with Murine MHC Class I H-2Kb
著者: Fremont, D.H. / Matsumura, M. / Stura, E.A. / Peterson, P.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録2002年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE Author states the sequence of the BM3.3 TCR has never been deposited in any database, ...SEQUENCE Author states the sequence of the BM3.3 TCR has never been deposited in any database, however it has been published in the following paper: Couez D, Malissen M, Buferne M, Schmitt-Verhulst AM, Malissen B. (1991) Each of the two productive T cell receptor alpha-gene rearrangements found in both the A10 and BM 3.3 T cell clones give rise to an alpha chain which can contribute to the constitution of a surface-expressed alpha beta dimer. Int Immunol. 3(7):719-29. Moreover, TCR sequences are the result of V,J and C genes recombination for the alpha chain, V, D, J, C genes recombination for the beta chain. The BM3.3 TCR variable domain is made of the following segments: TRAV16*01, TRAJ32 for the Valpha and Jalpha segments (chain A) TRBV1*01, TRBJ1-3*01 for the Vbeta, Jbeta segments (chain B). Author states the TCR variable domain is produced as a single chain Fv fragment. The Valpha domain (chain A) C-terminus is artificially connected to the Vbeta domain (chain B) N-terminus by the mean of a flexible hydrophilic linker (sequence GSADDASADDAKKDAAKKDDAKKDDAKKDGS) for wich no electron density is observed. Since this linker has no biological role and does not interfere with TCR recognition, it has not been incorporated in the model and the sequence record.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BM3.3 T Cell Receptor alpha-Chain
B: BM3.3 T Cell Receptor beta-Chain
H: H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain precursor
P: Nucleocapsid
L: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0046
ポリマ－70,5805
非ポリマー4241
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8630 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area29280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.860, 101.860, 201.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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BM3.3 T Cell Receptor ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 BM3.3 T Cell Receptor alpha-Chain


分子量: 12945.639 Da / 分子数: 1 / 断片: Fv Fragment, Variable Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): myeloma cells / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q5R1F1*PLUS
#2: タンパク質 BM3.3 T Cell Receptor beta-Chain


分子量: 13064.964 Da / 分子数: 1 / 断片: Fv Fragment, Variable Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): myeloma cells / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P04214*PLUS

-
タンパク質 , 2種, 2分子 HL

#3: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain precursor / H-2KB


分子量: 31777.438 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular Domains (alpha1, alpha2, alpha3) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-K / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01901
#5: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11835.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2M / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01887

-
タンパク質・ペプチド / 糖 / 非ポリマー , 3種, 103分子 P

#4: タンパク質・ペプチド Nucleocapsid / Nucleoprotein


分子量: 956.078 Da / 分子数: 1
断片: Vesicular Stomatitis Virus Nucleoprotein fragment, residues (52-59)
由来タイプ: 合成
詳細: The 8-residue peptide of vesicular stomatitis virus was chemically synthesized.
参照: UniProt: P11212
#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG6000 13-17%, MgAc 0.1M, NaCl 0-0.1M, Hepes 0.1M, pH 7.0 to 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
PH range low: 7.5 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
14 mg/mlprotein1drop
213-17 %PEG60001reservoir
30.1 MHEPES1reservoirpH7.0-7.5
40-0.1 Mmagnesium acetate1reservoir
50-0.1 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→35.1 Å / Num. all: 29887 / Num. obs: 29887 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 60.2 Å2 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 2033 / Rsym value: 0.437 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.437

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FO0

1fo0


解像度: 2.7→12 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29767 2879 -Random
Rwork0.23049 ---
all0.23741 25666 --
obs0.23741 25666 96.51 %-
原子変位パラメータBiso mean: 56.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.68 Å20 Å20 Å2
2--1.68 Å20 Å2
3----3.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4962 0 28 101 5091
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.2741.947
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.79 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.406 253
Rwork0.331 -
obs-2433
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.237 / Rfactor Rfree: 0.297 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.271.947

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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