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Yorodumi- PDB-5e9d: RD-1 Mart-1 High bound to Mart-1 decameric peptide (ELA) in compl... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5e9d | ||||||
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Title | RD-1 Mart-1 High bound to Mart-1 decameric peptide (ELA) in complex with HLA-A2 | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / single chain TCR-pMHC Complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / positive regulation of memory T cell activation / T cell receptor complex / TAP complex binding / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding ...Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / positive regulation of memory T cell activation / T cell receptor complex / TAP complex binding / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / beta-2-microglobulin binding / T cell receptor binding / detection of bacterium / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / trans-Golgi network / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of type II interferon production / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / Interferon alpha/beta signaling / sensory perception of smell / melanosome / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / MHC class II protein complex binding / early endosome membrane / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / iron ion transport / antibacterial humoral response / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / innate immune response / focal adhesion / signaling receptor binding / endoplasmic reticulum membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.51 Å | ||||||
Authors | Singh, N.K. / Baker, B.M. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2016 Title: An Engineered Switch in T Cell Receptor Specificity Leads to an Unusual but Functional Binding Geometry. Authors: Harris, D.T. / Singh, N.K. / Cai, Q. / Smith, S.N. / Vander Kooi, C.W. / Procko, E. / Kranz, D.M. / Baker, B.M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb5e9d.ent.gz | 416.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5e9d.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Full document | 5e9d_full_validation.pdf.gz | 524 KB | Display | |
Data in XML | 5e9d_validation.xml.gz | 41 KB | Display | |
Data in CIF | 5e9d_validation.cif.gz | 56.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e9/5e9d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e9/5e9d | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4ftvS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 8 molecules AFBGDIEJ
#1: Protein | Mass: 31854.203 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-A, HLAA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P01892, UniProt: P04439*PLUS #2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P61769 #4: Protein | Mass: 14256.660 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRAV12-2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A075B6T6 #5: Protein | Mass: 16919.906 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRBV6-5 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A0K0K1A5 |
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-Protein/peptide / Non-polymers , 2 types, 75 molecules CH
#3: Protein/peptide | Mass: 985.176 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: A2L / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q16655*PLUS #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 300 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 / Details: PEG 4000, 0.002 M Zinc Acetate, 5% 2- propanol. / PH range: 5.4 - 5.8 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 8, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→20.04 Å / Num. obs: 47876 / % possible obs: 92.4 % / Redundancy: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 10.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.59 Å / Redundancy: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.548 / % possible all: 74.3 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | ||||||
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Phasing MR | R rigid body: 0.616
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4FTV Resolution: 2.51→20.04 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 28.78 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.51→20.04 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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