[日本語] English
万見
- PDB-1n9p: Crystal Structure of the Cytoplasmic Domain of G-protein Activate... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n9p
タイトルCrystal Structure of the Cytoplasmic Domain of G-protein Activated Inward Rectifier Potassium Channel 1
要素G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
キーワードMETAL TRANSPORT / BETA BARREL / CYTOPLASMIC DOMAIN / G PROTEIN / INWARD RECTIFIER / POTASSIUM CHANNEL
機能・相同性
機能・相同性情報


: / I(KACh) inward rectifier potassium channel complex / G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / potassium ion import across plasma membrane ...: / I(KACh) inward rectifier potassium channel complex / G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / potassium ion import across plasma membrane / response to electrical stimulus / voltage-gated potassium channel complex / T-tubule / potassium ion transmembrane transport / presynaptic membrane / external side of plasma membrane / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Nishida, M. / MacKinnon, R.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Structural Basis of Inward Rectification: Cytoplasmic Pore of the G Protein-Gated Inward Rectifier GIRK1 at 1.8 A Resolution
著者: Nishida, M. / MacKinnon, R.
履歴
登録2002年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9491
ポリマ－23,9491
非ポリマー00
水2,522140
1
A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,7964
ポリマ－95,7964
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area10360 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area36540 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.02, 76.02, 86.11
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-463-

HOH

21A-500-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer generated from the subunit in the asymmetric unit by the operations: x,y,z and -y+1/2,x+1/2,z and -x,-y+1,z and y-1/2,-x+1/2,z.

-
要素

#1: タンパク質 G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / GIRK1 / Potassium channel / inwardly rectifying / subfamily J / member 3 / Inward rectifier K+ ...GIRK1 / Potassium channel / inwardly rectifying / subfamily J / member 3 / Inward rectifier K+ channel Kir3.1 / KGA / KGB1


分子量: 23949.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: GIRK1 / プラスミド: pET28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P63250, UniProt: P35562
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: DTT, HEPES, magnesium acetate, PEG 400, sodium chloride, Tris-HCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
250 mMmagnesium acetate1reservoir
350 mMHEPES1reservoirpH7.0
455 %PEG4001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9792, 0.9790, 0.9640
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月11日
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.9791
30.9641
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 23971 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 13.2 % / Mean I/σ(I) obs: 12.9 / Num. unique all: 2293 / Rsym value: 0.174 / % possible all: 96.6
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.6 % / Rmerge(I) obs: 0.174

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→10 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Methionine was replaced by selenomethionine through refinement and anomalous signal of selenium that was based on the experimental value was incorporated. Bijvoet pairs were treated as ...詳細: Methionine was replaced by selenomethionine through refinement and anomalous signal of selenium that was based on the experimental value was incorporated. Bijvoet pairs were treated as separate reflections. No test flag was used in the final cycle of refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 2237 5 %RANDOM
Rwork0.231 ---
all0.232 44247 --
obs0.232 43936 98.8 %-
溶媒の処理Bsol: 56.37 Å2 / ksol: 0.5 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20 Å20 Å2
2--0.41 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1585 0 0 140 1725
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.357
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.59
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.12.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 215 4.8 %
Rwork0.258 4054 -
obs-5336 95.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.paramwater.top
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.59
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.15

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る