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- PDB-1n8y: Crystal structure of the extracellular region of rat HER2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n8y
タイトルCrystal structure of the extracellular region of rat HER2
要素protooncoprotein
キーワードTRANSFERASE / tyrosin kinase receptor / cell surface receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by ERBB2 / GRB7 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Downregulation of ERBB2 signaling / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse ...Signaling by ERBB2 / GRB7 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Downregulation of ERBB2 signaling / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of membrane permeability / PIP3 activates AKT signaling / tongue development / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / mammary gland involution / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / lateral loop / semaphorin receptor complex / sympathetic nervous system development / glial cell differentiation / peripheral nervous system development / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / positive regulation of neural precursor cell proliferation / motor neuron axon guidance / positive regulation of Ras protein signal transduction / RAF/MAP kinase cascade / response to vitamin D / axon regeneration / ERBB2-EGFR signaling pathway / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / response to dexamethasone / neuromuscular junction development / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / response to muscle activity / microvillus / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of cell differentiation / semaphorin-plexin signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of protein targeting to membrane / multicellular organismal response to stress / response to axon injury / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / estrous cycle / skeletal muscle tissue development / coreceptor activity / myelination / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of cell adhesion / response to progesterone / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of translation / positive regulation of epithelial cell proliferation / neuromuscular junction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Hsp90 protein binding / wound healing / liver development / female pregnancy / cellular response to mechanical stimulus / receptor protein-tyrosine kinase / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / ruffle membrane / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / transmembrane signaling receptor activity / nervous system development / myelin sheath / regulation of cell population proliferation / heart development / presynaptic membrane / positive regulation of cell growth / cytoplasmic vesicle / protein tyrosine kinase activity / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / cell population proliferation / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / apical plasma membrane / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / signaling receptor binding / neuronal cell body
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Alpha-Beta Horseshoe / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Alpha-Beta Horseshoe / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cho, H.-S. / Mason, K. / Ramyar, K.X. / Stanley, A.M. / Gabelli, S.B. / Denney Jr., D.W. / Leahy, D.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Structure of the Extracellular Region of HER2 Alone and in complex with the Herceptin Fab
著者: Cho, H.-S. / Mason, K. / Ramyar, K.X. / Stanley, A.M. / Gabelli, S.B. / Denney Jr., D.W. / Leahy, D.J.
履歴
登録2002年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: protooncoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,4314
ポリマ－67,3611
非ポリマー1,0703
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)130.87, 116.40, 55.37
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 protooncoprotein


分子量: 67361.422 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular region (residues 26-633) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: neu / プラスミド: pSGHV0
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): CHO(Lec1) / 参照: GenBank: 22651765, UniProt: P06494*PLUS
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 15-30% PEG4000, 50mM Na citrate pH5.4, 10mM EDTA, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1droppH7.5
315-30 %PEG40001reservoir
450 mMsodium citrate1reservoirpH5.4
510 mMEDTA1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 34177 / Num. obs: 33900 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.7 %
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.77 / % possible all: 93.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 34177 / 冗長度: 3.7 % / Num. measured all: 196228 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.9 % / Rmerge(I) obs: 0.77 / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.1.19精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1M6B

1m6b


解像度: 2.4→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 9.33 / SU ML: 0.215 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / ESU R: 0.364 / ESU R Free: 0.28
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28246 1568 5 %RANDOM
Rwork0.22375 ---
all0.2266 34177 --
obs0.2237 30022 94.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.924 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.25 Å20 Å20 Å2
2---2.57 Å20 Å2
3---1.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4578 0 70 84 4732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0214781
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7241.986509
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.445589
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2713
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023644
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.21883
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2740.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6751.52952
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29524757
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.36431829
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8024.51752
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.413 -
Rwork0.296 1764
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.282 / Rfactor Rwork: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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