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- PDB-1n8s: Structure of the pancreatic lipase-colipase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n8s
タイトルStructure of the pancreatic lipase-colipase complex
要素
  • Triacylglycerol lipase, pancreatic
  • colipase II
キーワードHYDROLASE / pancreas
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of triglyceride lipase activity / Digestion of dietary lipid / Retinoid metabolism and transport / all-trans-retinyl-palmitate hydrolase, all-trans-retinol forming activity / Digestion of dietary lipid / lipoprotein lipase activity / lipase binding / phospholipase A1 activity / triglyceride catabolic process / lipase activity ...positive regulation of triglyceride lipase activity / Digestion of dietary lipid / Retinoid metabolism and transport / all-trans-retinyl-palmitate hydrolase, all-trans-retinol forming activity / Digestion of dietary lipid / lipoprotein lipase activity / lipase binding / phospholipase A1 activity / triglyceride catabolic process / lipase activity / intestinal cholesterol absorption / high-density lipoprotein particle remodeling / triacylglycerol lipase / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / triacylglycerol lipase activity / response to food / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / lipid catabolic process / digestion / enzyme activator activity / cholesterol homeostasis / response to bacterium / lipid metabolic process / fatty acid biosynthetic process / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Colipase / Colipase, N-terminal / Colipase, C-terminal / Colipase, conserved site / : / Colipase, N-terminal domain / Colipase, C-terminal domain / Colipase signature. / Colipase family profile. / Colipase ...Colipase / Colipase, N-terminal / Colipase, C-terminal / Colipase, conserved site / : / Colipase, N-terminal domain / Colipase, C-terminal domain / Colipase signature. / Colipase family profile. / Colipase / Pancreatic lipase / Lipase, subunit A / Lipase, subunit A / Lipase, LIPH-type / Lipase, N-terminal / Triacylglycerol lipase family / Lipase / Lipase / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1 / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Lipases, serine active site. / Ribbon / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Colipase / Pancreatic triacylglycerol lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者van Tilbeurgh, H. / Sarda, L. / Verger, R. / Cambillau, C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Structure of the pancreatic lipase-procolipase complex
著者: van Tilbeurgh, H. / Sarda, L. / Verger, R. / Cambillau, C.
履歴
登録2002年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triacylglycerol lipase, pancreatic
C: colipase II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9192
ポリマ－59,9192
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.3, 80.3, 251.0
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Triacylglycerol lipase, pancreatic / Pancreatic lipase / PL


分子量: 49573.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Pancreatic juice / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16233, triacylglycerol lipase
#2: タンパク質 colipase II


分子量: 10345.731 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: extracted from pancreas / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02703
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: NaCl-0.2-0.5M, PEG 8000 2%, MES 0.1M, BetaOG beyond CMC, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.2-0.5 M11NaCl
22 %PEG800011
30.1 MMES11pH6.0
48 mg/mlHPL11
52.5 mg/mlPCL11

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12771
22771
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンLURE DW3210.98
シンクロトロンLURE DW3220.98
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1991年12月11日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1991年12月11日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MirrorsSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MirrorsSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→30 Å / Num. all: 17720 / Num. obs: 17720 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.085
反射 シェル解像度: 3.04→3.15 Å / % possible all: 62
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 48860

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
AUTOMARデータ削減
MLPHARE位相決定
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3.04→8 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.29 1114 RANDOM
Rwork0.23 --
obs0.23 17720 -
all-17720 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.04→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4131 0 0 0 4131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.0027
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d3.5
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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