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- PDB-1n8f: Crystal structure of E24Q mutant of phenylalanine-regulated 3-deo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n8f
タイトルCrystal structure of E24Q mutant of phenylalanine-regulated 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate-7-phosphate synthase (DAHP synthase) from Escherichia Coli in complex with Mn2+ and PEP
要素DAHP Synthetase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / (Beta/Alpha)8 Barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase / 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DAHP synthase, class 1 / DAHP synthetase I/KDSA / DAHP synthetase I family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHOENOLPYRUVATE / Phospho-2-dehydro-3-deoxyheptonate aldolase, Phe-sensitive
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Shumilin, I.A. / Bauerle, R. / Kretsinger, R.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: The High-Resolution Structure of 3-Deoxy-D-arabino-heptulosonate-7-phosphate Synthase Reveals a Twist in the Plane of Bound Phosphoenolpyruvate
著者: Shumilin, I.A. / Bauerle, R. / Kretsinger, R.H.
履歴
登録2002年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DAHP Synthetase
B: DAHP Synthetase
C: DAHP Synthetase
D: DAHP Synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,89520
ポリマ－152,2344
非ポリマー1,66016
水25,1311395
1
A: DAHP Synthetase
B: DAHP Synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,94710
ポリマ－76,1172
非ポリマー8308
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7070 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area24720 Å2
手法PISA
2
C: DAHP Synthetase
D: DAHP Synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,94710
ポリマ－76,1172
非ポリマー8308
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7100 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area24840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)213.224, 53.277, 150.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly of the wild type DAHP synthase is a tetramer similar to the one located in the asymmetric unit of E24Q mutant.

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要素

#1: タンパク質
DAHP Synthetase / 2-dehydro-3-deoxyphosphoheptonate aldolase


分子量: 38058.520 Da / 分子数: 4 / 変異: E24Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: AroG / プラスミド: pTAG29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CB961 / 参照: UniProt: P0AB91, EC: 4.1.2.15
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-PEP / PHOSPHOENOLPYRUVATE / ホスホエノ-ルピルビン酸


分子量: 168.042 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5O6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.57 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: PEG4000, manganese sulfate, phosphoenolpyruvate, lithium sulfate, bis-tris propane, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
17 mg/mlprotein1drop
24.2 mMPEP1drop
30.7 mM1dropMnSO4
40.1 M1dropLi2SO4
512 %(w/v)PEG40001drop
650 mMBTP1droppH8.1
730 %PEG40001reservoir
80.1 M1reservoirLi2SO4
920 %(v/v)ethanol1reservoir
1050 mMBTP1reservoirpH8.1

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月19日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. all: 152257 / Num. obs: 151346 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 21.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.348 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 98.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
TRUNCATEデータ削減
CNS精密化
ARPモデル構築
HKL-2000データスケーリング
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 3033 -random
Rwork0.209 ---
all-151346 --
obs-151346 99.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.22 Å20 Å2-3.63 Å2
2--13.1 Å20 Å2
3----8.88 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10455 0 84 1395 11934
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.85
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 2 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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