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- PDB-1n7i: The structure of Phenylethanolamine N-methyltransferase in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n7i
タイトルThe structure of Phenylethanolamine N-methyltransferase in complex with S-adenosylhomocysteine and the inhibitor LY134046
要素Phenylethanolamine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / catecholamine / adrenaline / epinephrine / s-adenosylmethionine / s-adenolsylhomocysteine
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylethanolamine N-methyltransferase / phenylethanolamine N-methyltransferase activity / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / catecholamine biosynthetic process / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase, NNMT/PNMT/TEMT / Methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT, conserved site / : / NNMT/PNMT/TEMT family / NNMT/PNMT/TEMT family of methyltransferases signature. / SAM-dependent methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LY1 / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Phenylethanolamine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / Difference fourier / 解像度: 2.8 Å
データ登録者McMillan, F.M. / Archbold, J. / McLeish, M.J. / Caine, J.M. / Criscione, K.R. / Grunewald, G.L. / Martin, J.L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2004
タイトル: Molecular recognition of sub-micromolar inhibitors by the epinephrine-synthesizing enzyme phenylethanolamine N-methyltransferase.
著者: McMillan, F.M. / Archbold, J. / McLeish, M.J. / Caine, J.M. / Criscione, K.R. / Grunewald, G.L. / Martin, J.L.
履歴
登録2002年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylethanolamine N-methyltransferase
B: Phenylethanolamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9776
ポリマ－61,7762
非ポリマー1,2014
水57632
1
A: Phenylethanolamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4893
ポリマ－30,8881
非ポリマー6012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phenylethanolamine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4893
ポリマ－30,8881
非ポリマー6012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.350, 94.350, 186.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Phenylethanolamine N-methyltransferase / PNMTase / Noradrenaline N-methyltransferase


分子量: 30887.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNMT OR PENT / プラスミド: pET17 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11086, phenylethanolamine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-LY1 / 8,9-DICHLORO-2,3,4,5-TETRAHYDRO-1H-BENZO[C]AZEPINE / 8,9-ジクロロ-2,3,4,5-テトラヒドロ-1H-2-ベンゾアゼピン


分子量: 216.107 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H11Cl2N
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25
詳細: PEG 6K, lithium chloride, cacodylate, pH 6.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 6.25 / PH range high: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
111 mMdithiothreitol1drop
22 mMAdoHcy1drop
315 mM8,9-dichloro-2,3,4,5-tetrahydro-1H-2-benzazepine1drop
40.1 Mcacodylate1reservoirpH6-6.25
56-10 %PEG60001reservoir
60.25 M1reservoirLiCl
780 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月31日 / 詳細: Yale mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→34.92 Å / Num. all: 21507 / Num. obs: 20430 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 68.8 Å2 / Limit h max: 33 / Limit h min: 1 / Limit k max: 23 / Limit k min: 1 / Limit l max: 65 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1528925.42 / Observed criterion F min: 7.9 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.332 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 89
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 80055
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: Difference fourier / 解像度: 2.8→34.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 2008 9.8 %random
Rwork0.227 ---
all0.238 21507 --
obs0.238 20416 94.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 23.3335 Å2 / ksol: 0.310044 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 83.78 Å2 / Biso mean: 49.83 Å2 / Biso min: 19.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.88 Å20 Å20 Å2
2--3.88 Å20 Å2
3----7.75 Å2
Refine Biso
クラスRefine-IDTreatment
polymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
waterX-RAY DIFFRACTIONisotropic
nonpolymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.51 Å
Luzzati d res high-2.8
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→34.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4063 0 78 32 4173
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.98
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.041.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.492
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.362.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.8-2.930.3532319.80.32521230.0232637235489.2
2.93-3.080.35424310.10.30621610.0232630240491.4
3.08-3.270.321271110.27621990.0192653247093.1
3.27-3.530.3042409.60.25122720.022633251295.4
3.53-3.880.27823490.2223560.0182666259097.1
3.88-4.440.272539.70.20323580.0172688261197.1
4.44-5.590.2422579.60.18924160.0152726267398.1
5.59-34.920.261279100.20725230.0162885280297.1
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ly_jlm.top
X-RAY DIFFRACTION4sah.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.278 / Rfactor Rwork: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.54
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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