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- PDB-1n7f: Crystal structure of the sixth PDZ domain of GRIP1 in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n7f
タイトルCrystal structure of the sixth PDZ domain of GRIP1 in complex with liprin C-terminal peptide
要素
  • 8-mer peptide from interacting protein (liprin)
  • AMPA receptor interacting protein GRIP
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ / grip / liprin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptic scaling / spine apparatus / exocyst / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / dendrite arborization / vesicle-mediated transport in synapse / positive regulation of neuron projection arborization / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane ...regulation of synaptic scaling / spine apparatus / exocyst / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / dendrite arborization / vesicle-mediated transport in synapse / positive regulation of neuron projection arborization / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / cortical microtubule organization / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / proximal dendrite / positive regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of stress fiber assembly / spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / presynaptic active zone / negative regulation of protein localization to plasma membrane / synaptic cleft / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendritic shaft / cell-matrix adhesion / PDZ domain binding / GABA-ergic synapse / positive regulation of protein localization to plasma membrane / synaptic membrane / synapse organization / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / recycling endosome / cerebral cortex development / intracellular protein localization / nervous system development / presynapse / presynaptic membrane / GTPase binding / cell cortex / dendritic spine / perikaryon / microtubule / postsynaptic membrane / postsynapse / neuron projection / postsynaptic density / membrane raft / axon / signaling receptor binding / focal adhesion / neuronal cell body / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / signal transduction / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate receptor-interacting protein 1/2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / PDZ domain 6 / PDZ domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain ...Glutamate receptor-interacting protein 1/2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / PDZ domain 6 / PDZ domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain / Pdz3 Domain / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Glutamate receptor-interacting protein 1 / Liprin-alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Im, Y.J. / Park, S.H. / Rho, S.H. / Lee, J.H. / Kang, G.B. / Sheng, M. / Kim, E. / Eom, S.H.
引用ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of GRIP1 PDZ6-peptide complex reveals the structural basis for class II PDZ target recognition and PDZ domain-mediated multimerization
著者: Im, Y.J. / Park, S.H. / Rho, S.H. / Lee, J.H. / Kang, G.B. / Sheng, M. / Kim, E. / Eom, S.H.
履歴
登録2002年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMPA receptor interacting protein GRIP
B: AMPA receptor interacting protein GRIP
C: 8-mer peptide from interacting protein (liprin)
D: 8-mer peptide from interacting protein (liprin)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0874
ポリマ－22,0874
非ポリマー00
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area9400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.790, 117.790, 101.974
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 AMPA receptor interacting protein GRIP / glutamate receptor interacting protein 1


分子量: 10142.639 Da / 分子数: 2 / 断片: sixth PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: grip1 / プラスミド: pGEX-4T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P97879
#2: タンパク質・ペプチド 8-mer peptide from interacting protein (liprin)


分子量: 901.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The sequence of this chemically synthetized octa peptide occurs in the C-termiuns of human liprin alpha protein
参照: GenBank: 21707845, UniProt: Q13136*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG400, MPD, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: Park, S.H., (2002) Acta Cryst., D58, 1063.

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月13日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 192446 / Num. obs: 191677 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.58 % / Biso Wilson estimate: 17.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.566 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Rsym value: 0.566 / % possible all: 97.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→27.26 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Structure solved by Br-MAD phasing of peptide free crystal
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 1822 7.3 %RANDOM
Rwork0.2 ---
all0.2024 ---
obs0.2 24896 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.4386 Å2 / ksol: 0.35575 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.03 Å2-0.88 Å20 Å2
2---2 Å20 Å2
3---5.03 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→27.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1408 0 0 236 1644
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.232 3930 -
obs--94.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMCNS_PROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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