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万見
- PDB-1n6y: RIP-phasing on Bovine Trypsin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n6y
タイトルRIP-phasing on Bovine Trypsin
要素Trypsinogen, cationic
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZYLAMINE / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / RIP - Radiation-Damage Induced Phasing / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Ravelli, R.B.G. / Leiros, H.-K.S. / Pan, B. / Caffrey, M. / McSweeney, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Specific Radiation-Damage Can Be Used To Solve Macromolecular Crystal Structures
著者: Ravelli, R.B.G. / Leiros, H.-K.S. / Pan, B. / Caffrey, M. / McSweeney, S.
履歴
登録2002年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypsinogen, cationic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7566
ポリマ－23,3241
非ポリマー4315
水5,188288
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.241, 56.752, 66.204
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Trypsinogen, cationic / Beta-trypsin


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: pancreas / 参照: UniProt: P00760, trypsin

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非ポリマー , 5種, 293分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ABN / BENZYLAMINE / ベンジルアミン


分子量: 107.153 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9N
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25% polyethylene glycol (PEG) 8000, 0.2 M ammonium sulphate, 0.1 M Tris buffer, pH 8, and 100 mM benzylamine, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 %PEG80001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MTris1reservoirpH8.
4100 mMbenzylamine1reservoir
515 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月13日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→42 Å / Num. all: 41043 / Num. obs: 40971 / % possible obs: 99.83 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 12.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.4→1.47 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.312 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 97.4
反射
*PLUS
最低解像度: 45 Å / % possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ProDCデータ収集
SCALAデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
REFMAC5.1.24精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: RIP - Radiation-Damage Induced Phasing
解像度: 1.4→42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 0.695 / SU ML: 0.029
Isotropic thermal model: Anisotropic for protein and ligands. Water molecules are refined isotropic
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.058 / ESU R Free: 0.054
詳細: Model 1n6x was refined against data collected before the "X-ray burn" and used for some additional cycles of refinement against the data after the "X-ray burn". The resulting difference Fo-Fc ...詳細: Model 1n6x was refined against data collected before the "X-ray burn" and used for some additional cycles of refinement against the data after the "X-ray burn". The resulting difference Fo-Fc map shows features characteristic for radiation damage, such as negative density for the disulphides. This model has not been manually adjusted to these features! Structure was phased using X-ray damage alone
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17021 2061 5 %RANDOM
Rwork0.14051 ---
all0.142 40971 --
obs0.142 40971 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.552 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1629 0 25 288 1942
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0211698
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6331.9592304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2855222
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2257
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2740
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.2185
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7581.51102
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.79921771
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6563596
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8764.5533
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.41921653
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free1.774401
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded7.18401620
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.239 150
Rwork0.194 2804
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 45 Å / Num. reflection obs: 40972 / Rfactor Rfree: 0.173 / Rfactor Rwork: 0.143
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 1.47 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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