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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1n6u | ||||||
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タイトル | NMR structure of the interferon-binding ectodomain of the human interferon receptor | ||||||
要素 | Interferon-alpha/beta receptor beta chain | ||||||
キーワード | IMMUNE SYSTEM / immunoglobulin fold / fibronectin fold / two-domain structure | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 type I interferon receptor activity / type I interferon binding / interleukin-22 receptor activity / JAK pathway signal transduction adaptor activity / response to interferon-beta / response to interferon-alpha / type I interferon-mediated signaling pathway / cytokine binding / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Regulation of IFNA/IFNB signaling ...type I interferon receptor activity / type I interferon binding / interleukin-22 receptor activity / JAK pathway signal transduction adaptor activity / response to interferon-beta / response to interferon-alpha / type I interferon-mediated signaling pathway / cytokine binding / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to interferon-beta / response to virus / cellular response to virus / Evasion by RSV of host interferon responses / Interferon alpha/beta signaling / defense response to virus / Potential therapeutics for SARS / cell surface receptor signaling pathway / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / extracellular space / extracellular region / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / distance geometry, simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Chill, J.H. / Quadt, S.R. / Levy, R. / Schreiber, G. / Anglister, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2003 タイトル: The human type I interferon receptor. NMR structure reveals the molecular basis of ligand binding. 著者: Chill, J.H. / Quadt, S.R. / Levy, R. / Schreiber, G. / Anglister, J. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002 タイトル: The human interferon receptor: NMR-based modeling, mapping of the IFN-alpha2 binding site, and observed ligand-induced tightening 著者: Chill, J.H. / Nivasch, R. / Levy, R. / Albeck, S. / Schreiber, G. / Anglister, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1n6u.cif.gz | 1.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1n6u.ent.gz | 1.2 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1n6u.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1n6u_validation.pdf.gz | 347.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1n6u_full_validation.pdf.gz | 666.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1n6u_validation.xml.gz | 160.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1n6u_validation.cif.gz | 213.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n6/1n6u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n6/1n6u | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24323.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFNAR2 OR IFNARB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: P48551 |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: Experiments all performed in Shigemi tubed equipped with inserts |
-試料調製
詳細 |
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試料状態 |
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結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M | |||||||||||||||
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放射波長 | 相対比: 1 | |||||||||||||||
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: the structures are based on a total of 1947 inter-residual NOE-derived distance restraints (of which 1066 are long range), 172 dihedral angle restraints (88 experimental and 84 TALOS-derived) ...詳細: the structures are based on a total of 1947 inter-residual NOE-derived distance restraints (of which 1066 are long range), 172 dihedral angle restraints (88 experimental and 84 TALOS-derived), 138 distance restraints from hydrogen bonds, and 109 residual dipolar coupling restraints. | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 35 / 登録したコンフォーマーの数: 22 |