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- PDB-1n57: Crystal Structure of Chaperone Hsp31 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n57
タイトルCrystal Structure of Chaperone Hsp31
要素Chaperone Hsp31
キーワードCHAPERONE / ALPHA-BETA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydratase / response to methylglyoxal / thiolester hydrolase activity / glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / guanine deglycation / protein deglycase / protein deglycase activity / RNA repair / protein repair ...D-lactate dehydratase / response to methylglyoxal / thiolester hydrolase activity / glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / guanine deglycation / protein deglycase / protein deglycase activity / RNA repair / protein repair / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / response to acidic pH / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / DNA repair / protein homodimerization activity / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein/nucleic acid deglycase HchA / : / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein/nucleic acid deglycase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Quigley, P.M. / Korotkov, K. / Baneyx, F. / Hol, W.G.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: The 1.6A Crystal Structure of the Class of Chaperone Represented by Escherichia coli Hsp31 Reveals a Putative Catalytic Triad
著者: Quigley, P.M. / Korotkov, K. / Baneyx, F. / Hol, W.G.J.
履歴
登録2002年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone Hsp31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6972
ポリマ－32,6731
非ポリマー241
水6,359353
1
A: Chaperone Hsp31
ヘテロ分子

A: Chaperone Hsp31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3944
ポリマ－65,3452
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
単位格子
Length a, b, c (Å)52.150, 82.000, 64.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1133-

HOH

詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: 1-X,Y,2-Z

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要素

#1: タンパク質 Chaperone Hsp31 / Protein yedU


分子量: 32672.713 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hchA/yedU / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31658
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.77 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350,300 mM MgCl2 50mM Mes 4mM DTT, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 273K
結晶
*PLUS
マシュー密度: 2.01 Å3/Da
結晶化
*PLUS
温度: 14 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
114 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH7.5
31 mMEDTA1drop
44 mMdithiothreitol1drop
525 %PEG33501reservoir
6300 mM1reservoirMgCl2
750 mMMES1reservoirpH6.5
84 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9793, 0.9794, 0.9641
検出器タイプ: APS-1 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97941
30.96411
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. obs: 35209 / % possible obs: 89.1 % / Observed criterion σ(F): 1.4 / Observed criterion σ(I): 1.4 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.61→1.67 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / Rsym value: 0.4423 / % possible all: 89.5
反射
*PLUS
% possible obs: 97.8 % / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.7 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→19.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 2.228 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.103 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24247 1713 5 %RANDOM
Rwork0.18695 ---
all0.201 ---
obs0.18979 32754 89.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.013 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20.01 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2170 0 1 353 2524
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212232
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3011.9513032
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.2045278
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021732
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.31086
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2290.5358
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3070.354
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4830.572
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8583.51392
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.03662228
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it78.8840
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.96112.5804
LS精密化 シェル解像度: 1.551→1.591 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.306 48
Rwork0.204 1180
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.242 / Rfactor Rwork: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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