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万見
- PDB-1n55: 0.83A resolution structure of the E65Q mutant of Leishmania mexic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n55
タイトル0.83A resolution structure of the E65Q mutant of Leishmania mexicana triosephosphate isomerase complexed with 2-phosphoglycolate
要素triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / TIM / atomic resolution / enzyme-ligand complex / transition-state analogue / low-barrier hydrogen bond
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.83 Å
データ登録者Kursula, I. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of triosephosphate isomerase complexed with 2-phosphoglycolate at 0.83-A resolution
著者: Kursula, I. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2002年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7617
ポリマ－27,2081
非ポリマー5526
水10,106561
1
A: triosephosphate isomerase
ヘテロ分子

A: triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,52114
ポリマ－54,4162
非ポリマー1,10512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area5010 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area18990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.072, 50.580, 58.884
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-801-

GOL

21A-1163-

HOH

31A-1332-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 triosephosphate isomerase / TIM


分子量: 27208.236 Da / 分子数: 1 / 変異: E65Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P48499, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / (ホスホノオキシ)酢酸


分子量: 156.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 561 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.09 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 20% PEG 6000, 0.1 M Na-acetate/NaOH, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
詳細: Kursula, I., (2001) Eur. J. Biochem., 268, 5189.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 %PEG60001reservoir
20.1 Macetic acid/NaOH1reservoirpH4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.84
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Bent mirror
放射モノクロメーター: Triangular / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.84 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.83→25 Å / Num. all: 243382 / Num. obs: 241678 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 6.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.029 / Net I/σ(I): 34
反射 シェル解像度: 0.83→0.84 Å / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.2 % / Num. unique obs: 11796

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 0.83→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.1085 4859 random
Rwork0.0949 --
obs0.0949 236819 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.83→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1900 0 35 561 2496
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.044
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.081
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.441
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.11
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Rfactor obs: 0.1026
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_plane_restr / Dev ideal: 0.441

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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