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- PDB-1n3u: Crystal structure of human heme oxygenase 1 (HO-1) in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n3u
タイトルCrystal structure of human heme oxygenase 1 (HO-1) in complex with its substrate heme, crystal form B
要素heme oxygenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha helices / heme-binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HMOX1 expression and activity / heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of leukocyte migration / smooth muscle hyperplasia / heme oxygenase (decyclizing) activity / wound healing involved in inflammatory response / cellular response to cisplatin / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis ...Regulation of HMOX1 expression and activity / heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of leukocyte migration / smooth muscle hyperplasia / heme oxygenase (decyclizing) activity / wound healing involved in inflammatory response / cellular response to cisplatin / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / cellular response to arsenic-containing substance / heme catabolic process / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / endothelial cell proliferation / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / Heme degradation / erythrocyte homeostasis / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of ferroptosis / negative regulation of macroautophagy / cellular response to cadmium ion / The NLRP3 inflammasome / positive regulation of macroautophagy / regulation of angiogenesis / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of chemokine production / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / response to nicotine / macroautophagy / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / response to hydrogen peroxide / Heme signaling / Iron uptake and transport / Cytoprotection by HMOX1 / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of angiogenesis / cellular response to heat / response to oxidative stress / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial outer membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / heme binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Haem oxygenase conserved site / Heme oxygenase signature. / Haem oxygenase / Haem oxygenase-like / Heme oxygenase / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Heme oxygenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Lad, L. / Schuller, D.J. / Friedman, J.P. / Li, H. / Ortiz de Montellano, P.R. / Poulos, T.L.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Comparison of the heme-free and -bound crystal structures of human heme oxygenase-1
著者: Lad, L. / Schuller, D.J. / Shimizu, H. / Friedman, J. / Li, H. / Ortiz de Montellano, P.R. / Poulos, T.L.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of Human Heme Oxygenase-1
著者: Schuller, D.J. / Wilks, A. / Ortiz de Montellano, P.R. / Poulos, T.L.
履歴
登録2002年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: heme oxygenase 1
B: heme oxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1377
ポリマ－53,7972
非ポリマー1,3395
水1,56787
1
A: heme oxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5513
ポリマ－26,8991
非ポリマー6522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: heme oxygenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5864
ポリマ－26,8991
非ポリマー6873
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.395, 55.920, 79.379
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the enzyme is a monomer

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要素

#1: タンパク質 heme oxygenase 1 / HO-1


分子量: 26898.615 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 1-233 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HMOX1, HO1 / プラスミド: delta233-hHO-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5-alpha
参照: UniProt: P09601, heme oxygenase (biliverdin-producing)
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 301 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium sulfate, HEPES, 1,6-hexanediol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 301K
結晶化
*PLUS
温度: 28 ℃ / pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12.08 Mammonium sulfate1reservoir
2100 mMHEPES1reservoirpH7.5
30.9 %1,6-hexanediol1reservoir
435 mg/mlprotein1drop
520 mMpotassium phosphate1droppH7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors + nickel filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→78 Å / Num. all: 14937 / Num. obs: 14295 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 64.6 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.58→2.64 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 674 / Rsym value: 0.566 / % possible all: 94.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 78 Å / Num. obs: 14273 / Num. measured all: 100842 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 94.4 % / Rmerge(I) obs: 0.566

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1QQ8

1qq8
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.58→70 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: througout / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 780 -random
Rwork0.225 ---
all0.227 14936 --
obs0.227 14295 96.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58→70 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3490 0 89 87 3666
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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