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- PDB-1n3b: Crystal Structure of Dephosphocoenzyme A kinase from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n3b
タイトルCrystal Structure of Dephosphocoenzyme A kinase from Escherichia coli
要素Dephospho-CoA kinase
キーワードTRANSFERASE / trimer / P-loop / alpha/beta / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


dephospho-CoA kinase / dephospho-CoA kinase activity / coenzyme A biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dephospho-CoA kinase / Dephospho-CoA kinase / Dephospho-CoA kinase (DPCK) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dephospho-CoA kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者O'Toole, N. / Barbosa, J.A.R.G. / Li, Y. / Hung, L.-W. / Matte, A. / Cygler, M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of a Trimeric Form of Dephosphocoenzyme A Kinase from Escherichia coli
著者: O'Toole, N. / Barbosa, J.A.R.G. / Li, Y. / Hung, L.-W. / Matte, A. / Cygler, M.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of Dephospho-coenzyme A Kinase from Haemophilus influenzae
著者: Oblomova, G. / Teplyakov, A. / Bonander, N. / Eisenstein, E. / Howard, A. / Gilliland, G.
#2: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2001
タイトル: Identification of yace (coaE) as the Structural Gene for Dephosphocoenzyme A Kinase in Escherichia coli K-12
著者: Mishra, P.K. / Park, P.K. / Drueckhammer, D.G.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The structure of a Trimeric Archael Adenylate Kinase
著者: Vorhein, C. / Bonisch, H. / Schafer, G. / Schulz, G.E.
#4: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1983
タイトル: A Bifunctional Enzyme Complex in Coenzyme A Biosynthesis: Purification of Pantetheine Phosphate Adenylyltransferase and Dephospho-CoA Kinase
著者: Worral, D.M. / Tubbs, P.K.
#5: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2002
タイトル: Identification and Characterization of the Gene Encoding the Human Adenylyltransferase and Dephosphocoenzyme A Kinase Bifunctional Enzyme
著者: Aghajanian, S. / Worral, D.M.
履歴
登録2002年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年4月16日Group: Data collection
改定 1.42017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dephospho-CoA kinase
B: Dephospho-CoA kinase
C: Dephospho-CoA kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,07413
ポリマ－72,1133
非ポリマー96110
水8,089449
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6690 Å2
ΔGint-165 kcal/mol
Surface area29430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.500, 82.410, 76.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dephospho-CoA kinase / Dephosphocoenzyme A kinase


分子量: 24037.652 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: COAE / プラスミド: pET20b derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41(DE3) / 参照: UniProt: P0A6I9, dephospho-CoA kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 449 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, cacodylate buffer, ammonium sulfate, glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris-Cl1droppH7.5
20.2 M1dropNaCl
35 %(v/v)glycerol1drop
410 mMdithiothreitol1drop
59.3 mg/mlprotein1drop
620 %(w/v)PEG80001reservoir
750 mMcacodylate1reservoirpH6.5
80.2 Mammonium sulfate1reservoir
95 %(v/v)glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.97957, 0.97941
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年7月4日 / 詳細: monochromating crystal
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979571
20.979411
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 59512 / % possible obs: 86.3 % / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 26.1
反射 シェル解像度: 1.81→1.88 Å / Num. unique all: 5096 / Rsym value: 0.439 / % possible all: 74.3
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 56459 / % possible obs: 88.7 % / Num. measured all: 380533 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.87 Å / % possible obs: 71.1 % / Rmerge(I) obs: 0.546

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→40 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: Free-R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Bulk solvent correction employed. The structure was refined using Friedel's pairs.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 5518 4.4 %Random
Rwork0.217 ---
obs-107923 86.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4547 0 50 449 5046
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 40 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.008

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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