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- PDB-5nj5: E. coli Microcin-processing metalloprotease TldD/E with phosphate... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5nj5 | |||||||||||||||||||||
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Title | E. coli Microcin-processing metalloprotease TldD/E with phosphate bound | |||||||||||||||||||||
![]() | (Metalloprotease ...) x 2 | |||||||||||||||||||||
![]() | HYDROLASE / metalloprotease / microcin / CcdA / DNA gyrase | |||||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() peptidase complex / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) / protein processing / metallopeptidase activity / iron ion binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
![]() | Ghilarov, D. / Serebryakova, M. / Stevenson, C.E.M. / Hearnshaw, S.J. / Volkov, D. / Maxwell, A. / Lawson, D.M. / Severinov, K. | |||||||||||||||||||||
Funding support | ![]() ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: The Origins of Specificity in the Microcin-Processing Protease TldD/E. Authors: Ghilarov, D. / Serebryakova, M. / Stevenson, C.E.M. / Hearnshaw, S.J. / Volkov, D.S. / Maxwell, A. / Lawson, D.M. / Severinov, K. | |||||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 603.9 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 461.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 464.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 80.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 123.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5nj9C ![]() 5njaC ![]() 5njbC ![]() 5njcC ![]() 5njfC ![]() 3tv9S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
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Components
-Metalloprotease ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 53091.551 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: G401D Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The TldD protein was expressed with a fourteen residue nickel affinity tag with sequence MGSSHHHHHHSQDP appended to the N-terminus of the full-length amino acid sequence Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: tldD, yhdO, b3244, JW3213 / Plasmid: pCOLADuet / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P0AGG8, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) #2: Protein | Mass: 48421.461 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: pmbA, tldE, b4235, JW4194 / Plasmid: pCOLADuet / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P0AFK0, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) |
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-Non-polymers , 4 types, 1813 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 / Details: NULL |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Aug 1, 2014 | |||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.92 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||
Reflection twin |
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Reflection | Resolution: 1.9→75.29 Å / Num. obs: 136171 / % possible obs: 94.1 % / Redundancy: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.1 / Net I/σ(I): 12.3 | |||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3TV9 Resolution: 1.9→75.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.966 / SU ML: 0.066 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.029 / ESU R Free: 0.026 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 92.65 Å2 / Biso mean: 22.126 Å2 / Biso min: 4.27 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→75.29 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.05 Å / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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